大豆分離蛋白凝膠穩(wěn)定性的研究進(jìn)展

朱曉燁，遲玉杰，許 巖，劉紅玉*

(東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院，教育部大豆生物學(xué)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，黑龍江 哈爾濱 150030)

大豆分離蛋白凝膠穩(wěn)定性的研究進(jìn)展

朱曉燁，遲玉杰，許 巖，劉紅玉*

(東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院，教育部大豆生物學(xué)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，黑龍江 哈爾濱 150030)

大豆分離蛋白因其蛋白質(zhì)含量高，具有凝膠性等多種功能特性，在食品工業(yè)中得到廣泛應(yīng)用。但大豆分離蛋白在貯藏過程中，其凝膠的穩(wěn)定性往往下降，嚴(yán)重地影響了產(chǎn)品的質(zhì)量。國內(nèi)外研究發(fā)現(xiàn)，在貯藏過程中蛋白組成成分、蛋白濃度、溫度、pH值和離子強(qiáng)度等的變化對(duì)凝膠形成具有一定影響，通過各種改性方法可以提高大豆蛋白的凝膠穩(wěn)定性。

大豆分離蛋白；凝膠穩(wěn)定性；改性

Abstract：Soy protein isolate is widely applied in food industry due to its high protein content and functional properties,especially for gel properties. However, the gel stability of soy protein isolate usually exhibits a decrease during storage, which reduces the quality of gel products. According to the research progress at home and abroad, protein compositions, protein concentration, temperature, pH and ionic strength affect the formation of soy protein gel during storage. Many modification methods for improving gel stability of soy protein isolate are also discussed in this paper.

Key words：soy protein isolate；gel stability；modification

大豆分離蛋白由于具有多種功能特性，如凝膠性、乳化性、起泡性、持水性、持油性和黏彈性等，被廣泛應(yīng)用于肉制品、乳制品、面制品、兒童食品、方便食品和冷凍食品中，用來改善食品的品質(zhì)，提高產(chǎn)品質(zhì)量。

凝膠性是大豆分離蛋白最主要的功能特性之一。球蛋白形成的熱致凝膠網(wǎng)絡(luò)能同時(shí)束縛水、脂類、風(fēng)味物質(zhì)、色素和其他成分，并使它們?cè)诜稚⑾嘀斜３址€(wěn)定[1]，所以凝膠的穩(wěn)定性對(duì)于食品加工有重要作用。目前，凝膠型大豆分離蛋白主要應(yīng)用于肉制品中，消費(fèi)量較大，但在貯藏一段時(shí)間后，凝膠性會(huì)發(fā)生下降，凝膠硬度明顯降低，即凝膠穩(wěn)定性變差，這嚴(yán)重影響了企業(yè)的效益，同時(shí)造成大量浪費(fèi)。目前，凝膠穩(wěn)定性是困擾大豆分離蛋白企業(yè)的難題，因此，提高蛋白凝膠穩(wěn)定性已成為當(dāng)務(wù)之急。因此，本文綜述了國內(nèi)外對(duì)大豆分離蛋白凝膠穩(wěn)定性研究的進(jìn)展，為深入研究大豆分離蛋白的分子結(jié)構(gòu)與其凝膠穩(wěn)定性之間的關(guān)系提供參考。

1 凝膠的形成

根據(jù)大豆蛋白的沉降特性，可分為4種主要組分：2S、7S、11S 和15S，它們分別占15%、34%、41.9%和9.1%[2]。其中最重要的是7Sβ-伴球蛋白(β-conglycinin)和11S大豆球蛋白(glycinin)。β-伴球蛋白是一個(gè)三聚體糖蛋白，包括α′、α和β三個(gè)亞基，分子質(zhì)量在150～200kD之間。大豆球蛋白是分子質(zhì)量在300～360kD之間的六聚體，分為酸性亞基A1a、A1b、A2、A3、A4、A5和堿性亞基 B1a、B1b、B2、B3、B4等11個(gè)亞基，它們通過二硫鍵結(jié)合形成酸-堿配對(duì)的二聚體，分子中巰基含量比7S高[3-4]。

球蛋白熱致凝膠的形成是一個(gè)涉及到多種反應(yīng)的復(fù)雜過程。首先，蛋白質(zhì)初步變性，導(dǎo)致黏度上升和結(jié)構(gòu)變化，蛋白質(zhì)分子肽鏈解開，暴露出相互作用位點(diǎn)，使去折疊的蛋白質(zhì)分子相互作用聚集成凝膠網(wǎng)絡(luò)，在這個(gè)過程中“預(yù)凝膠”(progel)形成[5]。隨后由分子間的二硫鍵、氫鍵、疏水相互作用使解開的肽鏈間重新交聯(lián)形成橫截面是一個(gè)圓柱結(jié)構(gòu)的規(guī)則膠束，這是一個(gè)不可逆的過程。形成的膠束主要有兩種，Hermansson[6]把它們稱為精致索狀網(wǎng)絡(luò)和粗糙網(wǎng)絡(luò)。以精致索狀網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)為主的凝膠是透明的，蛋白質(zhì)分子排列相對(duì)有序，由厚度為蛋白質(zhì)分子幾倍的膠束組成。粗糙網(wǎng)絡(luò)形成的凝膠不透明，由直徑范圍在100～1000倍蛋白分子大小的微粒組成。

由于7S和11S的蛋白結(jié)構(gòu)不同，它們形成的凝膠結(jié)構(gòu)也不同。7S由于巰基和二硫鍵含量較低，形成的凝膠沒有11S規(guī)則，而且發(fā)生的交聯(lián)現(xiàn)象更多。有實(shí)驗(yàn)表明，11S凝膠膠束的橫截面類似空心管，外直徑12～15nm，放大40萬倍的顯微照片顯示膠束由亞基呈螺旋狀排列形成。而7S組分的凝膠質(zhì)地更為致密，厚度在10～14nm之間[7]。事實(shí)上，除了蛋白成分的影響，蛋白的凝膠結(jié)構(gòu)還受凝膠形成過程中外部條件的影響，包括pH值、加熱溫度、加熱時(shí)間、存在的離子種類和強(qiáng)度等，通過控制這些條件可以控制凝膠的形成。

2 影響凝膠形成的因素

2.1 蛋白質(zhì)濃度

蛋白質(zhì)的濃度是大豆分離蛋白形成凝膠和使凝膠保持穩(wěn)定的決定性因素之一。經(jīng)熱處理的蛋白溶液主要由聚集體、中間體和未聚集部分組成[8]。隨著溶液濃度不斷升高，聚集體的直徑逐漸增大。蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)-溶劑(水)之間的相互作用以及相鄰多肽鏈間的引力和斥力的平衡作用最終導(dǎo)致凝膠的形成。因此，具有較大體積和開放性結(jié)構(gòu)的聚集體能為交聯(lián)提供更多的相互作用位點(diǎn)，促進(jìn)凝膠形成，增加凝膠強(qiáng)度。

王吰等[9]的實(shí)驗(yàn)表明，通常在pH值介于3～11的條件下，濃度低于10%或大于18%的大豆分離蛋白溶液不能形成凝膠。而由于7S中只有α′和α亞基中分別含有兩個(gè)巰基，亞基本身只能通過靜電作用和離子鍵連接，因此即使凝膠過程中蛋白分子伸展開也只能形成很少的二硫鍵。蛋白質(zhì)在濃度較低的時(shí)候，蛋白質(zhì)-溶劑的相互作用占主導(dǎo)，使體系不易形成凝膠。所以7S形成凝膠所需的蛋白質(zhì)的濃度要比11S高許多。例如，在100℃，0.5mol/L的離子強(qiáng)度下，7S的凝膠濃度為7.5%，而11S僅需2.5%[10]。

2.2 貯存條件

貯藏期間的條件對(duì)大豆分離蛋白凝膠穩(wěn)定性的影響是十分顯著的。Liu等[11]發(fā)現(xiàn)大豆分離蛋白在20℃、相對(duì)濕度88%條件下貯藏3個(gè)月開始降解，6個(gè)月時(shí)有顯著降解，8個(gè)月后幾乎全部降解；貯藏5個(gè)月，蛋白的7S和11S組分開始明顯下降。Martins等[12]用實(shí)驗(yàn)證明，高水分活度或高溫下貯藏，蛋白質(zhì)凝膠的硬度、凝聚力和微觀結(jié)構(gòu)均發(fā)生顯著改變。在貯藏過程中，凝膠性下降的主要原因有兩方面：首先，在貯藏過程中，具有凝膠特性的7S和11S在總蛋白中占有的比例下降會(huì)導(dǎo)致無法形成穩(wěn)定凝膠。這是因?yàn)?S和11S蛋白中的巰基形成大量二硫鍵，使7S和11S結(jié)合。此外，加工過程中引入的其他成分以及加工條件的影響可能使7S和11S分解；另一方面，7S蛋白α亞基與11S蛋白的堿性肽有可能相互靠近，通過疏水相互作用交聯(lián)，形成不溶性化合物，導(dǎo)致凝膠性的下降[13]。

所以，大豆分離蛋白在貯藏過程中，不利的貯藏條件、蛋白質(zhì)與非蛋白組分的相互作用和不利的加工條件會(huì)導(dǎo)致其發(fā)生聚集或分解反應(yīng)，引起蛋白質(zhì)的氮溶解指數(shù)下降，凝膠硬度下降等現(xiàn)象，最終導(dǎo)致產(chǎn)品的組織狀態(tài)和咀嚼感等指標(biāo)不能達(dá)到食品生產(chǎn)的要求。

2.3 凝膠溫度

熱處理能導(dǎo)致7S和11S的解離、變性和凝聚，蛋白質(zhì)的膠凝反應(yīng)是在肽鏈展開的基礎(chǔ)上進(jìn)行的。加熱過程中蛋白質(zhì)去折疊，允許胱氨酸殘基之間形成分子間二硫鍵，因此凝膠的形成需要經(jīng)過高于蛋白質(zhì)變性溫度的熱轉(zhuǎn)變，這是形成凝膠的多階段過程中的必要步驟。所以加熱溫度是影響凝膠穩(wěn)定性的因素之一。

Baint等[14]通過研究不同亞基缺失品種的大豆蛋白的熱變性溫度證明，7S比11S的變性溫度低，約為75℃，而11S約為90℃，同時(shí)指出A3亞基的熱變性對(duì)于凝膠的堅(jiān)硬質(zhì)地有重要作用。Lakemond等[15]利用紅外光譜研究表明，蛋白質(zhì)的變性和β-折疊的誘導(dǎo)與凝膠的形成是一致的，不過凝膠強(qiáng)度的最大增長并沒有直接發(fā)生在蛋白變性以后，而是發(fā)生在冷卻階段，因此這種凝膠強(qiáng)度的加強(qiáng)還不能與二級(jí)結(jié)構(gòu)的變化聯(lián)系起來。而且若對(duì)大豆分離蛋白進(jìn)行預(yù)加熱處理，當(dāng)處理溫度高于蛋白變性溫度時(shí)，反而會(huì)降低凝膠的形成和凝膠性質(zhì)。這說明變性后的聚集階段十分重要，強(qiáng)烈影響成膠的效果。

2.4 pH值和離子強(qiáng)度

國內(nèi)外研究證明，對(duì)大豆分離蛋白的凝膠結(jié)構(gòu)產(chǎn)生影響的作用力包括二硫鍵、氫鍵、疏水相互作用、范德華力等。改變pH值和離子強(qiáng)度能改變蛋白質(zhì)功能基團(tuán)的電離作用和雙電層厚度，從而影響蛋白質(zhì)之間的相互作用。例如，11S在pH7.6和高離子強(qiáng)度(0.5mol/L)下以六聚體的形式存在，但在pH3.8或者低離子強(qiáng)度(0.03mol/L)的時(shí)候會(huì)解離成三聚體甚至單體[16]。11S在85℃時(shí)即形成凝膠，但是在NaCl溶液中，在95℃時(shí)才能使四級(jí)結(jié)構(gòu)解離，亞基形成螺旋狀的締合，進(jìn)而形成在蒸餾水中可以形成的那種規(guī)則結(jié)構(gòu)[17]。在這個(gè)過程中，酸性亞基和堿性亞基很可能完全分離，因?yàn)樾纬傻氖莾煞N不同的膠束和更加規(guī)則的結(jié)構(gòu)。而鹽對(duì)7S形成凝膠影響不大，添加鹽只是會(huì)使網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)更加致密。根據(jù)Lu等[18]提出的理論，加入中性鹽更容易使蛋白質(zhì)凝固是由于蛋白質(zhì)溶液的pH值下降，接近了等電點(diǎn)。

Lakemond等[15]研究發(fā)現(xiàn)，在離子強(qiáng)度為0.03mol/L時(shí)，大豆分離蛋白凝膠為精致索狀網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，并且無論在酸性(pH3.8)還是弱堿性(pH7.6)條件下都能形成。在pH值接近等電點(diǎn)時(shí)，或者隨著離子強(qiáng)度的增加，凝膠逐漸變得粗糙，粗糙網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)凝膠會(huì)越來越多。Hermansson[19]的研究發(fā)現(xiàn)，蛋白在pH5時(shí)抵抗變性的能力更強(qiáng)，在極端pH值(2～3、10)的條件下，無論是否有鹽的存在，部分蛋白質(zhì)的變性甚至發(fā)生在熱處理之前，因此鹽的存在穩(wěn)定了四級(jí)結(jié)構(gòu)，抑制了蛋白質(zhì)變性。

3 改性對(duì)凝膠穩(wěn)定性的影響

Clark等[20]指出，球蛋白的成膠能力和黏彈性很大程度上取決于反應(yīng)和成鍵的類型，例如靜電作用和疏水相互作用、氫鍵和共價(jià)鍵。因此很多人通過對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行改性，控制成鍵類型來提高凝膠穩(wěn)定性。

3.1 物理改性

物理改性是指利用熱、電、磁、機(jī)械剪切等物理作用對(duì)大豆蛋白的功能特性加以改善，包括高壓、超高壓、超聲波高壓脈沖等方法。

Wang等[21]發(fā)現(xiàn)高壓處理后，大豆分離蛋白的熱致凝膠性能降低。Speroni等[22]認(rèn)為這是由于高壓處理抑制了加熱過程中蛋白內(nèi)部的疏水相互作用和冷卻過程中氫鍵的形成。并且，他們發(fā)現(xiàn)若同時(shí)加入鈣離子反而會(huì)提高凝膠的強(qiáng)度[23]。Li等[8]實(shí)驗(yàn)證明，一定程度的高壓脈沖處理能增強(qiáng)大豆蛋白的功能性。它們認(rèn)為主要原因是脈沖電場(chǎng)通過二硫鍵、疏水相互作用及靜電相互作用影響了蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。Al-Ruqaie等[24]研究了干熱條件下大豆分離蛋白的凝膠特性，發(fā)現(xiàn)變化趨勢(shì)都是先上升后下降的。上升的原因可能是蛋白的空間構(gòu)象發(fā)生了變化，蛋白質(zhì)分子部分展開后暴露出了原本埋藏在內(nèi)部的巰基；另一方面是隨著干熱時(shí)間的延長，蛋白質(zhì)分子內(nèi)或分子間的巰基交聯(lián)形成了S－S，致使總的巰基數(shù)目下降，所以導(dǎo)致大豆分離蛋白凝膠強(qiáng)度的降低。

3.2 化學(xué)改性

化學(xué)改性的實(shí)質(zhì)是通過改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、靜電荷和疏水基來改善大豆蛋白的性質(zhì)，包括酰基化、磷酸化、硫醇化、去?；饔玫取＠?，田少君等[25]利用三氯氧磷對(duì)大豆分離蛋白進(jìn)行磷酸化改性，發(fā)現(xiàn)改性后蛋白的凝膠性得到較大提高。鄭夢(mèng)等[26]通過添加0.3%的巰基乙醇增加了蛋白的疏水性，獲得了質(zhì)地堅(jiān)硬、彈性較好的凝膠。王飛鏑等[27]發(fā)現(xiàn)用EDTAD進(jìn)行適當(dāng)?shù)孽；男?，可大大提高凝膠的吸水溶脹能力，而且該凝膠具有良好的pH值敏感性和形狀記憶功能。

另外，添加一些巰基基團(tuán)修飾物或美拉德反應(yīng)交聯(lián)劑，使蛋白解離或交聯(lián)也可以改變大豆蛋白的凝膠性能。Gan等[28]就使大豆分離蛋白發(fā)生美拉德反應(yīng)，同時(shí)利用酶改性，發(fā)現(xiàn)獲得的凝膠強(qiáng)度和黏彈性都得到了提高。Molina Ortiz[29]通過添加κ-卡拉膠促進(jìn)了凝膠的形成，降低了膠凝的溫度。他們認(rèn)為在低離子濃度下，由于κ-卡拉膠與7S之間的相互作用，使混合體系形成了新型的凝膠結(jié)構(gòu)，使得體系在更低的溫度下獲得吸熱峰。

3.3 酶改性

大豆蛋白經(jīng)蛋白酶水解后，肽鏈變短，蛋白質(zhì)總的極性和水化能力增強(qiáng)，溶解度上升，因此凝膠能力應(yīng)當(dāng)減弱。但自從1987年Katsumi[30]報(bào)道了某些蛋白酶適度水解可以促進(jìn)大豆蛋白凝膠的形成之后，越來越多的利用蛋白酶改性提高大豆蛋白凝膠穩(wěn)定性的實(shí)例被報(bào)道。目前，酶改性已經(jīng)成為提高大豆分離蛋白凝膠穩(wěn)定性的重要手段之一。

一般認(rèn)為，蛋白質(zhì)凝膠特性改變的原因是酶將蛋白質(zhì)部分降解，疏水性氨基酸殘基暴露出來，增加了分子內(nèi)或分子間的交聯(lián)或者連接了特殊的功能基團(tuán)。而如果水解過度致使肽鏈過短就不能形成凝膠。Tang等[31]通過酶改性，改變7S/11S比例及適當(dāng)?shù)臒崽幚碇苽涑隽擞捕?、脆度、黏度不同的蛋白凝膠。實(shí)際上，適量添加堿性蛋白酶、中性蛋白酶、復(fù)合蛋白酶等多種蛋白酶都可以加快大豆蛋白的凝膠速度。趙新淮等[33]用中性蛋白酶對(duì)大豆分離蛋白進(jìn)行處理時(shí)，發(fā)現(xiàn)當(dāng)水解度在1%時(shí)，凝膠性有所提高。

4 結(jié) 語

凝膠型大豆分離蛋白是消耗量最大的分離蛋白，其應(yīng)用前景十分可觀。而大豆蛋白凝膠是一個(gè)復(fù)雜的體系，除了多種成分和多種因素造成的影響外，生產(chǎn)加工后的貯藏條件也是影響凝膠穩(wěn)定性的重要因素。目前，國內(nèi)對(duì)大豆分離蛋白凝膠性的研究主要集中在改變加工條件對(duì)其功能特性的影響，對(duì)于深入揭示蛋白分子結(jié)構(gòu)變化對(duì)功能性影響的機(jī)理鮮見報(bào)道。大豆蛋白凝膠穩(wěn)定性的研究還有許多值得深入的地方，因此，希望本文能為這方面的研究提供一些新思路。

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Current Progress in Gel Stability of Soy Protein Isolate

ZHU Xiao-ye，CHI Yu-jie，XU Yan，LIU Hong-yu*
(Key Laboratory of Soy-Biology, Ministry of Education, College of Food, Northeast Agricultural University,Harbin 150030, China)

TS214.2

A

1002-6630(2010)19-0422-04

2010-02-12

教育部大豆生物學(xué)省部共建教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室開放基金項(xiàng)目(SB08C03)；東北農(nóng)業(yè)大學(xué)科學(xué)研究基金項(xiàng)目

朱曉燁(1985—)，女，碩士研究生，研究方向?yàn)槭称房茖W(xué)。E-mail：zhuxiaoye_zxy@163.com

*通信作者：劉紅玉(1970—)，女，副教授，博士，研究方向?yàn)榇蠖股锘钚晕镔|(zhì)及大豆深加工。E-mail：liuhongyu70@sohu.com