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    植物Cu,Zn—SOD分子調(diào)控機(jī)理研究進(jìn)展

    2014-08-12 17:14姚婕趙艷玲
    熱帶農(nóng)業(yè)科學(xué) 2014年3期

    姚婕 趙艷玲

    摘 要 銅/鋅超氧化物歧化酶(Cu,Zn-SOD)能清除植物體內(nèi)有害的活性氧(ROS),參與植株遭受逆境脅迫時(shí)的應(yīng)激反應(yīng)等過程。銅分子伴侶(CCS)可以傳遞銅離子到Cu,Zn-SOD當(dāng)中,并將其激活生成有活性的酶分子,依賴CCS協(xié)助是Cu,Zn-SOD主要的激活途徑。植物在銅缺乏的環(huán)境下會(huì)誘導(dǎo)啟動(dòng)子結(jié)合蛋白(SPL7)和小RNA398(miR398)的表達(dá),miR398通過降解編碼Cu,Zn-SOD的mRNA抑制Cu,Zn-SOD的生成,從而調(diào)控植物體內(nèi)銅平衡。本文主要對植物Cu,Zn-SOD激活和調(diào)控途徑進(jìn)行綜述。

    關(guān)鍵詞 Cu,Zn-SOD ;CCS ;miR398 ;SPL7 ;調(diào)控途徑

    分類號(hào) Q943.2

    Abstract Superoxide dismutases (Cu,Zn-SODs) are important antioxidant enzymes that catalyze the disproportionation of superoxide anion to oxygen and hydrogen peroxide to guard cells against superoxide toxicity. The major pathway for activation of copper/zinc SOD (CSD) requiring the CCS copper chaperone to insert copper and activate SOD1 through oxidation of an intramolecular disulfide. Expression of miR398 and SPL7 (for SQUAMOSA promoter binding protein-like7) are induced in response to copper deficiency and miR398 is involved in the degradation of mRNAs encoding copper/zinc superoxide dismutase. This paper reviewed on plant Cu, Zn-SOD activation and regulatory pathways.

    Keywords Cu,Zn-SOD ; CCS ; miR398 ; SPL7 ; regulatory pathways

    1972年,美國Richardson實(shí)驗(yàn)室首次獲得了可供X射線晶體結(jié)構(gòu)分析的Cu,Zn-SOD(CSD)晶體[1]。1982年,JA Tainer等從牛血紅蛋白中得到了由SOD1基因編碼的Cu,Zn-SOD的三維結(jié)構(gòu),并建立了以其結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的酶催化機(jī)制和快速反應(yīng)機(jī)制[2]。在Cu,Zn-SOD成熟過程中,銅離子的獲得是關(guān)鍵步驟,熱力學(xué)分析顯示,Cu,Zn-SOD利用銅結(jié)合位點(diǎn)逐漸增強(qiáng)的親和力,才實(shí)現(xiàn)了銅離子在含銅蛋白之間的傳遞[3]。銅分子伴侶(copper chaperone for SOD1, CCS)可以傳遞銅離子到Cu,Zn-SOD當(dāng)中,并將其激活生成有活性的酶分子。第一個(gè)描述酵母和人類CCS的是Valentine & Gralla[4]1997年發(fā)表于Science的一篇文章,此后,CCS就被廣泛發(fā)現(xiàn)存在于真核生物中,并和Cu/Zn-SOD一起表達(dá)。目前,擬南芥、水稻、玉米、大豆、土豆、龍眼[5]等植物的CCS已被克隆。

    最近的研究表明,Cu,Zn-SOD的表達(dá)受到miRNA的調(diào)控。植物在銅缺乏的環(huán)境下會(huì)誘導(dǎo)生成啟動(dòng)子結(jié)合蛋白(SQUAMOSA promoter binding protein-like7,SPL7),SPL7直接和miR398啟動(dòng)子結(jié)合并激活其表達(dá),miR398通過降解編碼Cu,Zn-SOD的mRNA從而抑制了Cu,Zn-SOD的生成,此時(shí)銅離子則參與到植物體內(nèi)另一個(gè)重要的含銅蛋白-質(zhì)體藍(lán)素的合成過程當(dāng)中,保證了植物的正常生長[6]。

    1 Cu,Zn-SOD激活途徑

    1.1 CCS的研究進(jìn)展

    分子進(jìn)化分析顯示,CCS的中心結(jié)構(gòu)域和Cu,Zn-SOD高度同源[7],其N端結(jié)構(gòu)域?qū)せ頒u,Zn-SOD起決定性作用[8]。CCS基因啟動(dòng)子區(qū)域包含了與植物生長素和應(yīng)激響應(yīng)有關(guān)的順勢作用元件,會(huì)被植物生長素,赤霉素,果糖,蔗糖,葡萄糖等誘導(dǎo)表達(dá)。不同植物組織中的CCS表達(dá)量也有所差異,Trindade[9]將馬鈴薯CCS啟動(dòng)子融合熒光色素基因,發(fā)現(xiàn)CCS在皮質(zhì)區(qū),如莖、匍匐枝和塊莖表達(dá)水平最高,根部和花表達(dá)水平較低。植物在衰老狀態(tài)下,CCS的表達(dá)量也會(huì)隨之增加[10]。

    Cohu等[11]發(fā)現(xiàn),當(dāng)擬南芥CCS無效突變后,Cu,Zn-SOD活性會(huì)隨之喪失,這說明擬南芥細(xì)胞質(zhì)和葉綠體中的Cu,Zn-SOD需要CCS才能激活。細(xì)胞X連鎖凋亡抑制蛋白(X-linked inhibitor of apoptosis,XIAP)也需要CCS傳遞銅離子,XIAP的環(huán)指結(jié)構(gòu)包含E3泛素連接酶活性,通過泛素蛋白酶體途徑可促進(jìn)XIAP自身或與其相互作用的蛋白分子泛素化而降解,因此XIAP被認(rèn)為是通過對含銅蛋白的降解從而調(diào)控銅離子平衡的。有趣的是CCS與XIAP的互相作用而導(dǎo)致的泛素化卻能增強(qiáng)CCS對Cu,Zn-SOD的活性而不是自身蛋白酶體的降解[12]。這些研究表明CCS在調(diào)控植物體內(nèi)銅離子平衡過程中發(fā)揮特殊作用。

    1.2 依賴CCS的CSD激活途徑

    近幾年來,關(guān)于依賴CCS激活Cu,Zn-SOD的機(jī)制已被闡明。SOD1前體多肽內(nèi)由于第144位上含有一個(gè)脯氨酸(pro),這個(gè)結(jié)構(gòu)阻止了5.5 處兩個(gè)半胱氨酸(cys)分子內(nèi)二硫鍵的形成,所以SOD1前體多肽內(nèi)并沒有二硫鍵[13]。鋅離子在銅離子與SOD1結(jié)合之前首先進(jìn)入金屬結(jié)合位點(diǎn)。在氧脅迫條件下,SOD1前體比成熟的Cu,Zn-SOD更容易形成有害的多聚體。鋅離子插入后,SOD1構(gòu)象發(fā)生變化,形成了適合Cu-CCS復(fù)合體結(jié)合的狀態(tài)。CCS結(jié)構(gòu)域III通過靜電識(shí)別捕獲Cu1+并和Cys殘基連接。之后CCS構(gòu)象轉(zhuǎn)變,提高了和SOD1之間的互相作用。接下來Cu-CCS和SOD1形成了二聚體復(fù)合物,氧氣攻擊被CCS-SOD1復(fù)合物捕獲的Cu1+,伴隨氧化還原反應(yīng)的發(fā)生Cu1+插入到SOD1當(dāng)中,氧氣的存在還促進(jìn)了硫醇基的氧化,最后引起SOD1中Cys57和CCS中與Cu1+離子連接的Cys229分子間二硫鍵的形成。Cu1+進(jìn)入SOD1金屬位點(diǎn)后誘導(dǎo)Cys殘基周圍分子構(gòu)象的改變,促進(jìn)了分子間二硫氧化物到分子內(nèi)的二硫氧化物的轉(zhuǎn)變。經(jīng)過快速重排CSD1分子內(nèi)二硫鍵形成,然后活性酶分子被釋放[13-14](圖1)。endprint

    迄今為止,所有檢測的Cu,Zn-SOD每個(gè)亞基都含有一個(gè)保守的二硫鍵,二硫鍵的形成過程本來很慢,Cu-CCS復(fù)合體的結(jié)合加速了這一過程[13]。一旦形成,二硫鍵能保持很高的穩(wěn)定性,甚至在細(xì)胞質(zhì)中存在大量還原劑的情況下也不會(huì)發(fā)生斷裂[15]。在SOD1成熟過程中,如果銅離子插入之前就形成二硫鍵的話,酶就不能被Cu-CCS激活,保守的二硫鍵在CCS協(xié)助下為銅離子正確插入金屬活性位點(diǎn)提供支持并引導(dǎo)底物進(jìn)入酶活性中心,對SOD1的激活和催化起關(guān)鍵作用[16]。但在真核細(xì)胞中,還原環(huán)境下的二硫鍵是如何形成且能保持高穩(wěn)定性以及其他功能還不清楚,活性SOD1和CCS晶體顯示出的分子間的二硫鉸鏈作用是否是結(jié)晶化的結(jié)果也不得而知。除了二硫鍵形成之外,初期SOD1多肽必需經(jīng)過3種其他的修飾,即銅、鋅離子的獲得和二聚化。每種修飾過程都會(huì)使酶發(fā)生嚴(yán)格的構(gòu)象改變,決定了酶分子的最終形成。雖然內(nèi)質(zhì)網(wǎng)有專門的機(jī)制來氧化蛋白質(zhì)折疊,很多證據(jù)表明SOD1并不是在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上折疊形成的[17]。當(dāng)CCS過量表達(dá)時(shí),會(huì)加快SOD1形成有害的多聚體,在人體內(nèi)會(huì)導(dǎo)致肌萎縮側(cè)索硬化癥的發(fā)生[18-19]。

    1.3 不依賴CCS的CSD激活途徑

    在早期的大部分研究中,CCS突變菌株中的Cu,Zn-SOD由于缺乏銅離子和分子內(nèi)二硫鍵而失去活性,所以CCS一直被認(rèn)為是激活Cu,Zn-SOD的唯一途徑。然而,2000年Wong[20]發(fā)現(xiàn)一只CCS變異的白鼠體內(nèi)依然存在少量的Cu,Zn-SOD活性。此外,線蟲CSD的激活就完全不需要CCS[21],不依賴CCS的激活途徑在老鼠、擬南芥和蜘蛛中陸續(xù)被發(fā)現(xiàn),且適用于酵母表達(dá)體系[22],由此證明了CCS并不是唯一的CSD激活途徑。

    目前對不依賴CCS激活途徑機(jī)制還不太清楚,但可以確定,一個(gè)未知因子和谷胱甘肽(GSH)一起參與到此途徑當(dāng)中[23]。由此提出了兩種模型(圖2)。第一種模型:銅離子從Cu-GSH復(fù)合物傳遞到Cu,Zn-SOD,中間需要未知因子參與,未知因子起蛋白質(zhì)支架的作用,提供Cu,Zn-SOD和Cu-GSH結(jié)合的平臺(tái)。第二種模型:銅離子從Cu-GSH傳遞到未知因子,然后再通過未知因子傳遞到Cu,Zn-SOD,這里的未知因子起銅離子的傳遞作用,并可以建立銅離子和Cu,Zn-SOD的連接[24]。不管是哪種模型,Cu,Zn-SOD和未知因子間的相互作用都是非常重要的。人類Cu,Zn-SOD C-末端144位的pro被推測是Cu-GSH和Cu,Zn-SOD的連接位點(diǎn)[25],由此推測第一種模型的可能性更大。

    1.4 兩種激活途徑之間的關(guān)系

    迄今為止,Cu,Zn-SOD的兩條激活途徑均已被證實(shí)。這兩條激活途徑的不同點(diǎn)在于:首先依賴CCS激活的Cu,Zn-SOD第144位上有一個(gè)Pro,這個(gè)空間構(gòu)象阻止了5.5 處兩個(gè)Cys分子內(nèi)二硫鍵的形成,而Cu-CCS的存在可以克服這一不利因素;其次依賴CCS激活途徑需要分子氧參與,不需要CCS的激活途徑,卻可以在含氧量很低乃至無氧條件下激活Cu,Zn-SOD[13-15]。研究發(fā)現(xiàn),在酵母細(xì)胞中,Cu,Zn-SOD的二硫鍵是被Cu-CCS復(fù)合體氧化生成的[13],但在不依賴CCS激活途徑的線蟲中,二硫鍵卻能一直保持氧化狀態(tài)[15]。因此,如果細(xì)胞處于還原環(huán)境且Cu,Zn-SOD二硫鍵氧化趨勢很低時(shí),就可能需要CCS的協(xié)助。

    擬南芥細(xì)胞3種Cu,Zn-SOD對激活途徑有不同的偏好,主要取決于其所處的亞細(xì)胞環(huán)境,細(xì)胞質(zhì)中的CSD1,有64%依賴CCS激活,36%不依賴CCS;葉綠體中的CSD2完全依賴于CCS才能被激活;過氧化物酶體中的CSD3則完全不需要CCS的協(xié)助[23]。由此推測,真核生物根據(jù)自己的生境會(huì)選擇不同的Cu,Zn-SOD激活途徑,一些生物體必需依賴CCS,而另一些則不需要,但大多數(shù)真核生物都同時(shí)存在這兩種激活途徑,且發(fā)現(xiàn)以依賴CCS的激活途徑為主。

    2 Cu,Zn-SOD調(diào)控機(jī)制

    含銅蛋白如CSD1、CSD2、CCS、質(zhì)體藍(lán)素等都能通過miRNA來調(diào)控,由啟動(dòng)子結(jié)合蛋白SPL7誘導(dǎo)表達(dá)的miR398可以阻礙CSD1、CSD2和CCS mRNA的轉(zhuǎn)錄[26]。miR398不僅被環(huán)境中高濃度銅所抑制,還能被高濃度蔗糖所誘導(dǎo)[27]。在低銅環(huán)境下,SPL7通過誘導(dǎo)miR398從而抑制了Cu,Zn-SOD的生成,SPL7還可以激活鐵超氧化物歧化酶(Fe-SOD,F(xiàn)SD1)的表達(dá),Cu,Zn-SOD的功能將會(huì)被FSD1所取代并參與到植物氧化應(yīng)激反應(yīng)過程當(dāng)中[6]。

    2.1 microRNA應(yīng)對環(huán)境脅迫的調(diào)控者

    植物在環(huán)境脅迫條件下的生長發(fā)育會(huì)受到miRNA的調(diào)控,miRNA參與植物應(yīng)激反應(yīng)并能調(diào)節(jié)植物生長素和信號(hào)傳導(dǎo)等過程。在擬南芥中miR398編碼3個(gè)基因:miR398a、miR398b、miR398c。miR398b和miR398c序列相似,而miR398a 3'末端的核苷酸跟它們不同。miR398b和miR398c的表達(dá)量比miR398a高的多,且顯示出了更強(qiáng)的調(diào)控能力[28]。miR398的4個(gè)目標(biāo)蛋白分別是:細(xì)胞質(zhì)CSD1、葉綠體CSD2、線粒體細(xì)胞色素氧化酶亞基COX5b-1和銅分子伴侶CCS。通過調(diào)控這些靶基因,miR398參與了一系列的環(huán)境脅迫響應(yīng)過程,其中包括氧化應(yīng)激、鹽應(yīng)激、脫落酸信號(hào)傳導(dǎo)以及細(xì)菌性病原體侵染后的應(yīng)激過程等[29]。

    高濃度的蔗糖通過抑制miR398的表達(dá)從而降低植物體內(nèi)銅離子的積累量,這表明在植物細(xì)胞內(nèi)蔗糖的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)和含銅蛋白的積累有一定聯(lián)系,啟動(dòng)子結(jié)合蛋白SPL7是誘導(dǎo)miR398的關(guān)鍵因子,但是這種通過蔗糖調(diào)控植物體內(nèi)銅離子含量的響應(yīng)過程并不完全由SPL7所控制[30]。除了降解轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物之外,一些miRNA如miR398、miR172和miR156在正常情況下可以通過翻譯抑制來調(diào)控目標(biāo)蛋白[31],但植物在逆境中是用這兩種調(diào)控機(jī)制還是是偏愛其中某一種尚不清楚。endprint

    由于受到氧化脅迫,作為miRNA轉(zhuǎn)錄因子的SPL7失活可能是導(dǎo)致miRNA轉(zhuǎn)錄受到抑制的原因,miRNA含量會(huì)在幾個(gè)小時(shí)之內(nèi)消失[32],核糖核酸外切酶也會(huì)在miRNA轉(zhuǎn)錄后將其降解,這些說明miRNA的脅迫響應(yīng)可能在轉(zhuǎn)錄水平或轉(zhuǎn)錄后水平被調(diào)控。是由于脅迫誘導(dǎo)miRNA表達(dá)量下降還是由于其自身的降解能力下降導(dǎo)致脅迫響應(yīng),目前尚不清楚。研究脅迫響應(yīng)miRNA與其目標(biāo)基因表達(dá)量的關(guān)系將為深入了解miRNA網(wǎng)絡(luò)的調(diào)控過程提供依據(jù)。 2.2 轉(zhuǎn)錄因子SPL7通過誘導(dǎo)miR398調(diào)控SOD的表達(dá)

    啟動(dòng)子結(jié)合蛋白SPL7是一種保守的銅離子響應(yīng)轉(zhuǎn)錄因子,和綠藻中的Crr1(Copper Response Regulator)屬于同一家族[33],研究發(fā)現(xiàn),SPL7是Cu,Zn-SOD受銅離子影響的主要調(diào)控因子[6]。在擬南芥中,啟動(dòng)子結(jié)合蛋白SPL7在銅離子缺乏時(shí)被激活表達(dá),其SBP(for SQUAMOSA promoter binding protein,SBP) 結(jié)構(gòu)域可以直接和miR398啟動(dòng)子的GTAC序列結(jié)合并激活miR398的轉(zhuǎn)錄,但Fe-SOD啟動(dòng)子也含有GTAC序列并能被SPL7激活[6,34]。miR398可以阻礙CSD1、CSD2和CCS的mRNA的轉(zhuǎn)錄[26-27],因此當(dāng)銅離子成為限制因素時(shí),SPL7將正調(diào)控FSD1而負(fù)調(diào)控CSD1和CSD2的表達(dá)。另外,SPL7也參與銅離子轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白和銅分子伴侶CCS的調(diào)控[26]。

    但是,Dugas和Bartel[27]發(fā)現(xiàn),將擬南芥移栽到含有蔗糖的培養(yǎng)基上會(huì)促進(jìn)miR398的表達(dá)而造成CSD1和CSD2含量下降,因此在蔗糖存在下,CSD1和CSD2的轉(zhuǎn)錄不受銅離子含量的影響,但Fe-SOD表達(dá)量卻恒定,這表明蔗糖環(huán)境中,并不是通過SPL7而是其他未知因子來調(diào)控miR398的表達(dá)。Ren[30]等發(fā)現(xiàn),在擬南芥細(xì)胞內(nèi),不管SPL7是否存在,蔗糖都能通過調(diào)控miRNAs的表達(dá)從而影響銅離子的積累量,如果將CSD1和CSD2 mRNA的miR398識(shí)別位點(diǎn)改變,這些突變mRNA甚至在miR398表達(dá)量很高的情況下都能成功轉(zhuǎn)錄,然而CSD1和CSD2的表達(dá)量卻依然受到銅缺乏的影響,這說明miR398并不是唯一影響CSD1和CSD2轉(zhuǎn)錄的因素[27-32]。不過這種現(xiàn)象還可以解釋為,CSD1和CSD2含量的積累需要銅離子起穩(wěn)定作用,而在銅缺乏條件下傳遞銅離子的CCS蛋白會(huì)被miR398負(fù)調(diào)控。

    3 討論

    Cu,Zn-SOD的研究起步較早,對其蛋白結(jié)構(gòu)、功能和分類的研究也比較深入。關(guān)于Cu,Zn-SOD的激活途徑和分子調(diào)控機(jī)理也是研究較多的領(lǐng)域之一,但尚有諸多未知的機(jī)理有待深入探究。首先,Cu,Zn-SOD與多種抗逆性有關(guān),目前研究限于低溫、干旱、高鹽[35-37]等逆境,針對不同的逆境Cu/Zn-SOD的調(diào)控機(jī)理是否存在差異有待進(jìn)一步系統(tǒng)研究。例如擬南芥Cu,Zn-SOD在蔗糖存在下除了SPL7以外,還存在一種未知蛋白在SPL7缺失的情況下調(diào)控植物體內(nèi)的銅離子,而受銅離子影響的Cu,Zn-SOD是否也能被這種未知蛋白所調(diào)控需要進(jìn)一步的驗(yàn)證;另外,蔗糖脅迫中miR398也并不是唯一影響CSD1和CSD2轉(zhuǎn)錄的因素,說明逆境條件下CSD的調(diào)控存在多種可能。其次,Cu,Zn-SOD的激活途徑有兩條,不同的真核生物選擇這兩條激活途徑的機(jī)理尚不清晰,非CCS激活途徑研究較少,尚需大量的科學(xué)研究揭示該未知因子以及未知因子與谷胱甘肽的作用機(jī)理。這些基礎(chǔ)研究的數(shù)據(jù)將明晰植物的抗逆能力與Cu/Zn-SOD的關(guān)系,并利用這些結(jié)論創(chuàng)制具有良好的耐逆能力的植物新品系。

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