內(nèi)質(zhì)網(wǎng)相關(guān)的蛋白質(zhì)降解（ERAD）是一種位于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的特殊的泛素蛋白酶體降解途徑，在清除生物體內(nèi)非正確折疊或修飾的蛋白質(zhì)過程中發(fā)揮重要功能。鑒于ERAD功能的重要性，ERAD活性受到體內(nèi)錯(cuò)誤折疊蛋白水平的嚴(yán)格調(diào)控。生物體在正常生長狀態(tài)下，體內(nèi)的錯(cuò)誤折疊蛋白含量較低，ERAD活性過高會(huì)導(dǎo)致正常蛋白的非特異性降解，因此，通過ERAD平衡（ERAD tuning）下調(diào)部分關(guān)鍵組分的蛋白含量。但是目前植物體內(nèi)ERAD研究還處于鑒定功能組分的階段，對(duì)于ERAD平衡的研究少之又少。

中國科學(xué)院遺傳與發(fā)育生物學(xué)研究所謝旗研究組長期致力于植物體內(nèi)ERAD調(diào)控機(jī)制的研究。HRD1復(fù)合體和DOA10復(fù)合體是參與真核生物ERAD過程的兩大關(guān)鍵復(fù)合體，實(shí)驗(yàn)室前期工作證明，生物體在正常生長情況下，體內(nèi)錯(cuò)誤折疊蛋白含量較低，HRD1通過直接泛素化并降解UBC32（DOA10復(fù)合體成員）保證ERAD活性處于較低水平。這是植物體內(nèi)ERAD平衡的首例報(bào)道，同時(shí)研究組還證明該調(diào)控過程在動(dòng)物中保守存在。在前期工作基礎(chǔ)上謝旗研究組繼續(xù)進(jìn)行深入研究，發(fā)現(xiàn)UBC32作為泛素結(jié)合酶可以反向調(diào)控HRD1復(fù)合體的組分AtOS9。UBC32直接負(fù)調(diào)控AtOS9的蛋白穩(wěn)定性。這個(gè)發(fā)現(xiàn)與近期哺乳動(dòng)物中的研究相互印證了高等生物中HRD1與DOA10兩個(gè)復(fù)合體之間存在相互拮抗的效應(yīng)，進(jìn)一步加深了人們對(duì)高等生物體內(nèi)ERAD及ERAD平衡的認(rèn)識(shí)。上述研究結(jié)果于2016年12月28日在線發(fā)表在《分子植物》（Mol. Plant，DOI: 10.1016/j.molp.2016.12.011）上。