朱佳倩 張順亮 趙冰 宋永青 李克勖 魏江飛 丁炳文 周湘媛 鄧靜 李美良

摘 要：大豆分離蛋白（soybean protein isolate，SPI）作為優(yōu)質(zhì)的植物蛋白常被用于肉制品加工中，以提高產(chǎn)品產(chǎn)量和質(zhì)地。研究添加SPI對(duì)肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）凝膠特性及MP加熱過程中結(jié)構(gòu)和流變特性的影響。結(jié)果表明：添加10%、20% SPI能提升混合凝膠的凝膠強(qiáng)度及保水性（P<0.05）;加熱過程中混合蛋白凝膠二級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，但其變化規(guī)律尚不明確;添加SPI使混合凝膠儲(chǔ)能模量及損耗模量下降;混合凝膠上清液十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳圖譜顯示，肌球蛋白重鏈、肌動(dòng)蛋白、SPI部分亞基均是參與凝膠形成的蛋白質(zhì)。

關(guān)鍵詞：肌原纖維蛋白;大豆分離蛋白;加熱過程;結(jié)構(gòu);流變特性

Abstract： As a high-quality plant protein， soybean protein isolate （SPI） is often used in meat processing to improve product yield and texture. This study researched the effect of SPI addition on the gelation properties of myofibrillar protein （MP） and its secondary structure and rheological properties during heating. Results indicated that adding 10% or 20% SPI could improve the gel strength and water-holding capacity of MP gel （P < 0.05）; the secondary structure of mixed gels was changed during heating， but no regular pattern was found; the storage modulus and loss modulus were decreased by adding SPI. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis of mixed gel supernatants showed that myosin heavy chain， actin and some subunits of SPI were involved in gel formation.

Keywords： myofibrillar protein; soybean protein isolate; heating; structure; rheological properties

DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20190802-170

中圖分類號(hào)：TS201.1 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?文獻(xiàn)標(biāo)志碼：A 文章編號(hào)：1001-8123（2019）09-0001-07

引文格式：

朱佳倩， 張順亮， 趙冰， 等. 大豆分離蛋白對(duì)肌原纖維蛋白加熱過程中結(jié)構(gòu)及流變特性的影響[J]. 肉類研究， 2019， 33（9）： 1-7. DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20190802-170. ? ?http：//www.rlyj.net.cn

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肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）是肌肉蛋白的重要組成部分，在乳化肉制品中發(fā)揮著重要作用，它具有良好的凝膠能力和水結(jié)合能力，影響著肉制品的凝膠性能和流變性能[1-2]。在肉制品生產(chǎn)加工過程中，為改善產(chǎn)品質(zhì)地、風(fēng)味，常加入非肉類蛋白質(zhì)，如大豆蛋白、豌豆蛋白和蛋清蛋白[3]。大豆分離蛋白（soybean protein isolate，SPI）作為優(yōu)質(zhì)的植物蛋白，有著許多優(yōu)良的功能特性，如持水性、凝膠性，因此常作為添加劑應(yīng)用于肉制品中[4]。Herrero等[5]研究表明，在肉制品生產(chǎn)中加入SPI不僅能提高產(chǎn)品產(chǎn)量，還可以顯著提高肉制品的質(zhì)地。在肉制品中加入SPI不僅可以降低成本，豐富蛋白質(zhì)種類，還能獲得更健康的效應(yīng)，已成為肉制品加工，特別是乳化香腸加工的新方向[6-7]。

加熱是肉制品加工中的重要工序，而在加熱過程中蛋白質(zhì)會(huì)發(fā)生許多復(fù)雜變化。蛋白質(zhì)受熱變性展開折疊，變性蛋白與其他蛋白質(zhì)分子有序聚集，形成三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，多聚體之間和多聚體-溶劑引力、斥力之間相互平衡，最終形成有序的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，而在此過程中MP發(fā)揮著重要作用[8-9]?？妆ＨA等[10]研究表明，豬肉MP凝膠經(jīng)70～80 ℃熱處理后其保水性較好。李清正等[11]發(fā)現(xiàn)，豬肉MP與魚肉MP質(zhì)量比1∶1復(fù)合的蛋白凝膠特性更優(yōu)。

Xu Lianxu等[12]研究豬肉MP加熱過程中的二級(jí)結(jié)構(gòu)變化，發(fā)現(xiàn)隨著溫度的升高，α-螺旋含量下降，β-折疊含量升高，與Liu Ru等[13]研究得到的魚肉肌球蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)變化規(guī)律一致。目前，關(guān)于SPI對(duì)MP加熱過程中結(jié)構(gòu)的影響研究較少。

本研究通過添加不同量SPI，測定混合蛋白凝膠的質(zhì)地及流變特性，研究SPI對(duì)MP凝膠特性、流變學(xué)特性的影響，探究SPI對(duì)MP凝膠加熱過程中結(jié)構(gòu)的影響，為SPI應(yīng)用于乳化香腸的加工提供理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

豬肉（里脊肉） 四川省雅安市雨城區(qū)佳享食品;大豆分離蛋白 山松生物制品有限公司。

BCA蛋白濃度測定試劑盒（增強(qiáng)型） 碧云天生物技術(shù)有限公司;凝膠配制試劑盒 武漢博士德生物工程有限公司;其他試劑均為分析純 成都市科隆化學(xué)品有限公司。

1.2 儀器與設(shè)備

CSRH300實(shí)驗(yàn)室均質(zhì)機(jī) 馳勒（上海）機(jī)械科技有限公司;TGL 16M高速冷凍離心機(jī) 長沙湘智儀器有限公司;PHS-3C+酸度計(jì) 成都方舟科技有限公司;HH-601恒溫?cái)?shù)顯水浴鍋 天津市泰斯特儀器有限公司;Varioskan flash全波長酶標(biāo)儀、Nicolet is10傅里葉變換紅外光譜儀 賽默飛世爾科技公司;Scientz-12N冷凍干燥機(jī) 寧波新芝生物科技股份有限公司;TA-XT Plus物性分析儀、DHR-3流變儀 美國TA公司;CS-10色差儀 杭州彩譜科技有限公司;Mini Protein 3垂直電泳儀、Dio-Gel-2000凝膠成像儀 美國Bio-Rad公司;TS-2000A脫色搖床 海門市麒麟醫(yī)用儀器廠。

1.3 方法

1.3.1 MP的提取

參考Xiong YoulingL.[14]的方法并略作改動(dòng)。將豬里脊肉剔去脂肪和結(jié)締組織，切碎后備用。取肉丁加入5 倍體積10 mmol/L磷酸鹽緩沖液（含0.1 mol/L NaCl、2 mmol/LMgCl2、1 mmol/L乙二胺四乙酸（elhylene diamine tetraacetic acid，EDTA））均質(zhì)后4 ℃、8 000 r/min離心15 min，棄上清;采用相同的均質(zhì)和離心條件，用5 倍體積緩沖液洗滌沉淀2 次;所得沉淀用5 倍體積0.1 mol/L?NaCl在相同條件下洗滌蛋白沉淀3 次，最后1 次離心前用4 層紗布過濾，并用0.1 mol/L HCl調(diào)整pH值到6.0，所得沉淀即為MP。提取的MP用燒杯于4 ℃冷藏，48 h內(nèi)用完。

1.3.2 蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度測定

將MP溶于含0.6 mol/L NaCl（pH 6.25）的50 mmol/L磷酸鹽緩沖液中（稀釋至約0.4 mg/mL），采用BCA蛋白濃度測定試劑盒測定MP質(zhì)量濃度。

1.3.3 MP及混合凝膠的制備

將提取的MP懸浮于含0.6 mol/L NaCl（pH 6.25）的50 mmol/L磷酸鹽緩沖液中，并將SPI按比例添加，使其與MP質(zhì)量比分別為0∶10、1∶9、2∶8、3∶7、4∶6，即SPI添加質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別為0%、10%、20%、30%、40%，最終混合溶液中蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為40 mg/mL。隨后將混合溶液均質(zhì)，使其混合均勻。將混合后的溶液置于玻璃燒杯（25 mm×40 mm）中，80 ℃水浴加熱30 min，冷卻備用。

1.3.4 凝膠強(qiáng)度測定

測試時(shí)將樣品置于測試臺(tái)中心，于室溫條件下進(jìn)行測定。選擇P/5S探頭，采用穿刺模式，穿刺距離12 mm，測試速率0.5 mm/s，觸發(fā)力5 g，測試凝膠的破斷力和凹陷深度。每組樣品重復(fù)測定3 次，取平均值。按式（1）計(jì)算凝膠強(qiáng)度。

1.3.5 凝膠保水性測定

參考Salvador等[15]的方法并稍作改動(dòng)。稱取5 g凝膠，在4 ℃、10 000 ×g條件下離心10 min，記錄離心前后離心管中凝膠的質(zhì)量。每組樣品進(jìn)行3 個(gè)重復(fù)，凝膠保水性按式（2）計(jì)算。

1.3.6 凝膠白度測定

參考Park[16]的方法，測定凝膠的亮度值（L*）、紅度值（a*）和黃度值（b*）。儀器用標(biāo)準(zhǔn)白色反射板校準(zhǔn)。按式（3）計(jì)算白度。每個(gè)樣本重復(fù)測定6 次，取平均值。

1.3.7 傅里葉變換紅外光譜分析

將制備的蛋白混合溶液（質(zhì)量濃度40 mg/mL）分別放入30、40、50、60、70、80、90 ℃熱水中水浴加熱30 min，以未加熱（20 ℃）樣品為對(duì)照。加熱完成后冷凍干燥，取上述凍干樣品與干燥的溴化鉀按質(zhì)量比1∶100充分研磨后壓片，用傅里葉變換紅外光譜儀測定，分辨率4 cm-1，掃描32 次，掃描范圍4 000～400 cm-1。

1.3.8 凝膠流變特性測定

參考Niu Haili等[17]的方法并稍作改動(dòng)。使用流變儀測定凝膠加熱過程中的流變特性。流變儀配置2 個(gè)直徑40 mm、間距1 mm的平行板。將質(zhì)量濃度20 mg/mL的蛋白試樣從20 ℃加熱到80 ℃，升溫速率2 ℃/min。每個(gè)試樣以振蕩模式連續(xù)剪切，頻率固定為0.1 Hz，最大應(yīng)變?yōu)?.02%，選擇非迭代采點(diǎn)。記錄凝膠的儲(chǔ)能模量（G）、損耗模量（G）和損耗因子（tanδ），以表征凝膠的流變特性。在測定過程中，為防止樣品水分蒸發(fā)，在樣品邊緣涂抹硅油。

1.3.9 凝膠形成蛋白的鑒定

將制備的質(zhì)量濃度40 mg/mL混合蛋白溶液分別放入50、60、70、80、90 ℃熱水中水浴加熱30 min，加熱完成后冷卻備用。以未加熱的混合蛋白溶液為對(duì)照。參考Niu Haili等[17]的方法，取5 g蛋白凝膠，4 ℃、10 000×g離心10 min，取上清液加入等體積pH 6.8的上樣還原緩沖液，緩沖液含0.7 mol/L十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS）、0.5 mol/L Tris-HCl、體積分?jǐn)?shù)10% β-巰基乙醇、1.5 mmol/L溴酚藍(lán)和體積分?jǐn)?shù)20%甘油。將混合物在沸水中加熱5 min，使蛋白質(zhì)完全溶解，冷卻后放入微量離心管中，采用SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳（SDS-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE），以5%聚丙烯酰胺濃縮膠和12%聚丙烯酰胺分離膠檢測未形成凝膠的蛋白。

1.4 數(shù)據(jù)處理

所得數(shù)據(jù)均為重復(fù)實(shí)驗(yàn)結(jié)果，結(jié)果表示為平均值±標(biāo)準(zhǔn)差。采用SPSS 19軟件進(jìn)行數(shù)據(jù)統(tǒng)計(jì)分析。用最小顯著性差異法（least-significant difference，LSD）進(jìn)行顯著性分析（P<0.05），采用Origin 8.0軟件作圖。

2 結(jié)果與分析

2.1 SPI對(duì)MP凝膠強(qiáng)度的影響

小寫字母不同，表示差異顯著（P<0.05）。圖2～3同。

由圖1可知：對(duì)照組（SPI添加量0%，下同）MP凝膠強(qiáng)度為560.42 g·mm，加入一定量SPI能顯著提高M(jìn)P凝膠強(qiáng)度，而SPI添加量繼續(xù)增加將導(dǎo)致MP凝膠強(qiáng)度下降;當(dāng)SPI添加量為10%、20%時(shí)，MP凝膠強(qiáng)度顯著增大（P<0.05），出現(xiàn)這種現(xiàn)象可能是在SPI添加量較低時(shí)，SPI均勻分散在凝膠網(wǎng)絡(luò)中充分吸水，形成較為堅(jiān)固的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，使得MP凝膠強(qiáng)度增大;與對(duì)照組相比，添加30%、40% SPI的MP凝膠強(qiáng)度顯著減小（P<0.05），這可能是由于SPI添加量增多，MP分子形成凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)時(shí)的阻力增大，2 種蛋白質(zhì)的自身相互作用增強(qiáng)，形成單獨(dú)的相會(huì)導(dǎo)致凝膠結(jié)構(gòu)脆弱，混合蛋白凝膠強(qiáng)度下降[18-19]。肌球蛋白是MP中含量最多的蛋白質(zhì)，在肌球蛋白熱誘導(dǎo)凝膠形成過程中，頭部區(qū)域通過二硫鍵進(jìn)行聚合，尾部區(qū)域則受熱展開形成網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。在一般的熱加工條件下，SPI結(jié)構(gòu)基本不發(fā)生變化，因此混合凝膠中肌球蛋白與SPI相互作用較弱[20]。Peng等[21]的研究也表明，在MP凝膠形成過程中，天然大豆球蛋白可能不會(huì)與肌球蛋白發(fā)生相互作用。

2.2 SPI對(duì)MP凝膠保水性和白度的影響

保水性表示蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力，是蛋白凝膠體系最重要的功能特性之一，通常用于評(píng)估肉類及其產(chǎn)品的質(zhì)量和產(chǎn)量[22-23]。

由圖2可知，對(duì)照組MP凝膠保水性為74.81%，SPI添加量為10%、20%時(shí)，MP凝膠保水性顯著增加（P<0.05）。適量添加SPI時(shí)，分子間疏水相互作用適度增強(qiáng)，促進(jìn)凝膠基質(zhì)的形成，使更多的水分子被束縛在凝膠中[24]。SPI添加量為40%時(shí)，MP凝膠保水性最低，這是由于SPI過量添加增強(qiáng)了2 種蛋白質(zhì)的疏水相互作用，凝膠網(wǎng)絡(luò)束縛水分子的能力降低，在離心條件下水分子更容易游離出來[25]。保水性與凝膠強(qiáng)度測定結(jié)果的相似性說明，致密的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)不僅能提高凝膠的強(qiáng)度還能增加其保水性。

由圖3可知，對(duì)照組MP凝膠白度最大，為85.13，混合凝膠的白度隨SPI添加量的增大顯著降低（P<0.05）。推測是由于SPI本身為黃色且其在加熱過程中較為穩(wěn)定，不會(huì)發(fā)生褪色或變色現(xiàn)象，對(duì)混合凝膠的整體顏色影響較大，因而SPI添加量越大，混合凝膠的白度越低。

2.3 SPI對(duì)MP凝膠加熱過程中結(jié)構(gòu)的影響

蛋白質(zhì)的紅外吸收光譜由多個(gè)吸收帶組成，酰胺Ⅰ帶源于C=O伸縮振動(dòng)，出現(xiàn)在1 600～1 700 cm-1。酰胺Ⅱ帶、酰胺Ⅲ帶分別出現(xiàn)在1 510～1 570、1 200～1 335 cm-1處，是由于C-N伸縮振動(dòng)和N-H變形振動(dòng)偶合造成的[26]。A～E. SPI添加量分別為0%、10%、20%、30%、40%。

由圖4可知，所有樣品在3 414、1 637、1 536、1 238 cm-1存在特征吸收峰，且隨著處理溫度的升高，特征峰位置基本不變。未添加SPI時(shí)，對(duì)照（20 ℃）樣品由于蛋白質(zhì)及多肽鏈的吸收，于1 619 cm-1處出現(xiàn)吸收峰。當(dāng)處理溫度升至60 ℃，1 619 cm-1處吸收峰消失，且1 637 cm-1處吸收峰變寬且峰形向高波數(shù)方向擴(kuò)展，說明蛋白質(zhì)在加熱過程中結(jié)構(gòu)已發(fā)生明顯變化。對(duì)未添加SPI的對(duì)照（20 ℃）處理樣品酰胺Ⅰ帶圖譜進(jìn)行去卷積或二階導(dǎo)數(shù)處理并進(jìn)行曲線擬合，發(fā)現(xiàn)其中含α-螺旋21.04%、無規(guī)則卷曲21.90%、β-轉(zhuǎn)角36.33%、β-折疊20.73%;90 ℃處理后，α-螺旋和無規(guī)則卷曲含量分別減少至17.78%和8.86%，而β-轉(zhuǎn)角、β-折疊含量上升，分別為49.00%、24.36%。說明加熱過程中α-螺旋含量減少，β-折疊和β-轉(zhuǎn)角含量逐漸增多。李清正等[27]研究表明，隨溫度升高，MP的β-折疊含量升高，α-螺旋和無規(guī)則卷曲含量下降。

α-螺旋含量降低表明，在加熱過程中蛋白質(zhì)分子展開隨后相互交聯(lián)，分子聚集體增加，導(dǎo)致β-折疊含量升高[28]。

當(dāng)SPI添加量逐漸增加，樣品在加熱過程中，蛋白紅外吸收峰位置基本不變，峰形變化不明顯。對(duì)其酰胺Ⅰ帶圖譜進(jìn)行去卷積或二階導(dǎo)數(shù)處理，發(fā)現(xiàn)特征吸收子峰在加熱過程中隨著SPI添加量的增多反而逐漸減弱。

這可能是由于天然SPI結(jié)構(gòu)穩(wěn)定，在加熱過程中其中的β-伴球蛋白對(duì)肌球蛋白重鏈的自聚集產(chǎn)生阻礙作用[29];其次SPI的二級(jí)結(jié)構(gòu)以β-折疊為主，經(jīng)過加熱處理后，α-螺旋含量增加，β-折疊含量降低[30-31];而MP在加熱過程中二級(jí)結(jié)構(gòu)變化趨勢與此相反，故未能在SPI和MP的混合蛋白樣品加熱過程中觀察到規(guī)律性變化。

2.4 SPI對(duì)MP凝膠流變特性的影響

由圖5可知，SPI添加量對(duì)MP凝膠G總體變化趨勢影響不大。MP凝膠G在初始階段（20～40 ℃）變化緩慢，這是由于在此階段蛋白質(zhì)的相互作用比較弱;隨后MP凝膠G隨溫度上升迅速升高，并在52 ℃左右達(dá)到最大值，說明此時(shí)大多數(shù)肌球蛋白分子已經(jīng)展開，并相互交聯(lián)結(jié)合，蛋白質(zhì)聚集體之間交聯(lián)增多[24，32];所有樣品達(dá)到峰值的溫度均在52 ℃左右，說明SPI的添加對(duì)蛋白變性溫度基本沒有影響，然而該溫度下混合凝膠G卻明顯低于對(duì)照組，說明SPI添加量與混合凝膠G呈負(fù)相關(guān)。

杜洪振等[25]認(rèn)為，SPI中的β-伴球蛋白減少了50～80 ℃加熱期間肌球蛋白重鏈的自聚集，從而干擾MP凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成。Amiri等[33]認(rèn)為，G代表凝膠的硬度，而凝膠硬度受蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度、結(jié)合能量和蛋白質(zhì)反應(yīng)鏈相互作用程度的影響。SPI的添加減小了MP質(zhì)量濃度，阻礙了肌球蛋白之間的相互作用，進(jìn)而使得G減小。隨著溫度的繼續(xù)升高，凝膠G迅速下降，在達(dá)到60 ℃后又開始逐步回升。說明預(yù)凝膠狀態(tài)已經(jīng)形成，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)進(jìn)一步改變，暴露出更多反應(yīng)基團(tuán)和反應(yīng)側(cè)鏈[34]。而G的持續(xù)升高則說明不可逆的肌球蛋白絲或復(fù)合物已形成[3]。

由圖6可知，與G結(jié)果相似，對(duì)照組MP凝膠的G最高，添加10%和20% SPI的凝膠次之，添加40% SPI的凝膠G最低。所有凝膠樣品G均在52 ℃左右達(dá)到峰值，隨后迅速下降并趨于平穩(wěn)。

tanδ是G與G的比值，也能反應(yīng)樣品流變特性的變化。由圖7可知，MP凝膠tanδ始終小于1，說明樣品彈性大于黏性，為溶膠或凝膠。在20～40 ℃范圍內(nèi)，添10%、20% SPI的凝膠tanδ與對(duì)照組差別較小，而添加30%、40% SPI的樣品tanδ更高，說明該添加量下的凝膠在初期階段具有更好的黏性;在40～45 ℃溫度范圍內(nèi)，凝膠tanδ均有一定增加，說明黏性蛋白質(zhì)溶膠轉(zhuǎn)變?yōu)閺椥园牍腆w[35]。在達(dá)到第1個(gè)峰值后，樣品tanδ迅速下降，在52 ℃左右達(dá)到第2個(gè)峰值。隨后tanδ繼續(xù)下降，最后趨于平穩(wěn)，這表明蛋白質(zhì)分子構(gòu)象進(jìn)一步改變，形成不可逆的熱凝膠[36]。

2.5 MP凝膠形成蛋白的鑒定

離心能有效去除混合凝膠中未參與凝膠形成的蛋白，離心后上清液中結(jié)合力弱的蛋白質(zhì)可以通過SDS-PAGE被鑒定。由圖8A可知，未加熱MP凝膠上清液中存在肌球蛋白重鏈（200 kDa）、肌動(dòng)蛋白（43 kDa）和原肌球蛋白（34 kDa），50 ℃加熱處理的樣品中均能檢測到上述3 種蛋白，而60 ℃加熱處理的樣品中只檢測到肌動(dòng)蛋白和原肌球蛋白。隨著處理溫度的升高，肌球蛋白重鏈、肌動(dòng)蛋白消失，這說明2 種蛋白質(zhì)參與凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成。而原肌球蛋白在各溫度組的上清液中均被檢測到，說明它不參與凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成。

加入SPI后，不同溫度加熱處理組的上清液中也出現(xiàn)部分SPI亞基的條帶，且條帶顏色隨著SPI添加量的增加而加深，說明SPI中只有部分亞基參與了凝膠的合成，過多的SPI阻礙了凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成，使混合蛋白凝膠強(qiáng)度下降。由圖8B可知，50 ℃加熱處理的上清液中存在α、α、β、A3、A和B亞基，當(dāng)處理溫度升高，β、B亞基消失，α、α亞基條帶顏色逐漸變淺，說明β、B、α、α亞基均參與凝膠的形成。隨著SPI添加量的增加，α、α亞基的條帶在其他溫度處理下均可見，且條帶顏色隨著SPI添加量的增加而加深。說明α、α亞基只有部分參與到凝膠形成過程中。而β、B亞基僅在50、60 ℃加熱處理的上清液中出現(xiàn)，在其他溫度加熱處理下均未見條帶，說明2 種亞基均參與混合蛋白凝膠的形成。Jiang Jiang等[37]的研究也表明，在混合凝膠形成中，僅有某些特定的大豆多肽是凝膠構(gòu)成的顯著要素。

3 結(jié) 論

通過添加不同量SPI，研究其對(duì)MP凝膠特性及混合凝膠加熱過程中結(jié)構(gòu)和流變特性的影響。結(jié)果表明：添加10%、20%的SPI可提高M(jìn)P凝膠的凝膠強(qiáng)度和保水性;傅里葉變換紅外光譜研究顯示，加熱后MP中α-螺旋和無規(guī)則卷曲含量下降，β-折疊、β-轉(zhuǎn)角含量升高，混合蛋白凝膠二級(jí)結(jié)構(gòu)變化規(guī)律尚不明確;添加不同量SPI對(duì)蛋白質(zhì)變性溫度并無影響;SDS-PAGE結(jié)果表明，SPI成分中僅部分亞基是構(gòu)成凝膠結(jié)構(gòu)的重要因素。綜上所述，添加較低量SPI代替肉蛋白對(duì)乳化香腸質(zhì)構(gòu)有改善作用。在肉制品實(shí)際生產(chǎn)中少量添加SPI不僅能控制成本，更可以達(dá)到豐富產(chǎn)品中蛋白質(zhì)種類的目的。

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