食物蛋白質(zhì)的酶法改性研究進展

劉 瀟，吳進菊,2，高金燕，陳紅兵,2,*

(1.南昌大學 食品科學與技術國家重點實驗室，江西 南昌 330047；2.南昌大學 中德聯(lián)合研究院，江西 南昌 330047；3.南昌大學生命科學與食品工程學院食品系，江西 南昌 330047)

食物蛋白質(zhì)的酶法改性研究進展

劉 瀟1，吳進菊1,2，高金燕3，陳紅兵1,2,*

(1.南昌大學 食品科學與技術國家重點實驗室，江西 南昌 330047；2.南昌大學 中德聯(lián)合研究院，江西 南昌 330047；3.南昌大學生命科學與食品工程學院食品系，江西 南昌 330047)

酶法改性技術是改善食物蛋白質(zhì)功能特性的一種重要手段。本文主要從共價交聯(lián)作用、水解作用、脫酰胺作用和磷酸化作用4個方面闡述酶法改性食物蛋白質(zhì)的機制及應用，其中共價交聯(lián)作用研究前景廣闊，水解作用是一種較為成熟的方法，脫酰胺作用近年來引起了學者的廣泛關注，而酶法磷酸化的研究則相對較少。

食物蛋白質(zhì)；共價交聯(lián)作用；水解作用；脫酰胺作用；磷酸化作用

Abstract：The enzymatic modification is an important method for improving functional properties of food proteins. In this paper, four modification methods including covalent cross-linking, proteolysis, deamidation and phosphorylation are introduced to explore the mechanisms and applications of enzymatic modification in food proteins. Covalent cross-linking exhibits a promising application and proteolysis is a matured method to modify food proteins; deamidation has received extensive attention, while phosphorylation is rarely used in enzymatic modification of food proteins.

Key words：food protein；covalent cross-linking；proteolysis；deamidation；phosphorylation

酶法改性是利用酶試劑使蛋白質(zhì)的氨基酸殘基和多肽鏈發(fā)生變化，引起其結構的改變，從而達到改善蛋白質(zhì)功能特性和營養(yǎng)特性的目的。酶法改性的方法主要有共價交聯(lián)作用、水解作用、脫酰胺作用和磷酸化作用等。本文從共價交聯(lián)作用、水解作用、脫酰胺作用和磷酸化作用4個方面闡述酶法改性食物蛋白質(zhì)的機制及應用，使酶法改性技術能得到更好的了解，從而更廣泛地應用到食物蛋白質(zhì)中。

1 共價交聯(lián)作用(covalent cross-linking)

蛋白質(zhì)的酶法交聯(lián)作用也稱酶法聚合改性，是指通過酶試劑，在蛋白質(zhì)內(nèi)部多肽鏈之間(分子內(nèi)交聯(lián))或蛋白質(zhì)之間(分子間交聯(lián))形成共價鍵，改變蛋白質(zhì)的結構，從而達到改善蛋白質(zhì)功能特性的目的。目前能催化蛋白質(zhì)發(fā)生交聯(lián)作用的酶主要有轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶、多酚氧化酶和過氧化物酶[3]。

1.1 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶對蛋白的交聯(lián)作用

轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(transglutaminase，TGase，E.C.2.3.2.13)是一種可以催化轉(zhuǎn)?；磻?，從而導致蛋白質(zhì)(或多肽)之間發(fā)生共價交聯(lián)的酶。它的機理如下：

1)轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶能催化多肽鏈或蛋白質(zhì)的谷氨酰胺側(cè)鏈的酰胺基與伯胺化合物之間的相互作用，從而共價導入蛋白質(zhì)、氨基酸、多肽至同種或異種蛋白，或?qū)被穷?、磷脂導入蛋白質(zhì)形成多相共軛蛋白質(zhì)，提高蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值[4]，該交聯(lián)過程如圖1A所示。

2)當轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶催化谷氨酸殘基(?；w)的γ-酰氨基和賴氨酸殘基(酰基受體)的ε-氨基之間的?；D(zhuǎn)移反應時，使蛋白質(zhì)分子內(nèi)或分子間發(fā)生交聯(lián)，生成ε-(γ-Glu)-Lys結構，因而導致了蛋白質(zhì)結構的變化[5]。這種蛋白結構的變化使其功能特性得到改善。且因該賴氨酸殘基仍可被人體消化利用，因此當食品發(fā)生交聯(lián)作用后其營養(yǎng)價值并未被破壞[6]，該交聯(lián)過程如圖1B所示。

圖1 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)蛋白的示意圖Fig.1 Reaction scheme of cross-linking of proteins with TGase

目前，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶可以由微生物發(fā)酵得來，價格較低，已經(jīng)用于商業(yè)化生產(chǎn)，也是目前在蛋白質(zhì)交聯(lián)上應用最廣泛的一種酶，利用它對蛋白進行交聯(lián)，可改良蛋白質(zhì)的功能特性，如熱穩(wěn)定性、乳化性、凝膠特性、保水性、流變學特性等。如，Anuradha等[7]對β-乳球蛋白和大豆11S球蛋白進行研究發(fā)現(xiàn)，交聯(lián)后形成的聚合物熱穩(wěn)定性和乳化性均有提高，但其起泡性并沒有明顯的變化。Chambi等[8]采用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶催化不同配比濃度的酪蛋白和明膠制備可食用膜，結果表明，因酪蛋白和明膠分子間的相互作用，酶法制得的可食用膜的物理特性和透水性都發(fā)生了改變，并且發(fā)現(xiàn)在酪蛋白和明膠體積比為75:25時，交聯(lián)產(chǎn)物表現(xiàn)出極高的延展性能，而透水性卻大幅度降低。

1.2 多酚氧化酶對蛋白的交聯(lián)作用

多酚氧化酶(polyphenol oxidase，PPO，E.C.1.14.18.1)是結構復雜的多亞基的含銅氧化還原酶，廣泛存在于微生物、動植物及人體內(nèi)，能催化酚類化合物的氧化，是一組具有廣闊應用領域的酶類。近年來，多酚氧化酶作為一類可以催化蛋白質(zhì)交聯(lián)的酶，已經(jīng)引起了學者的廣泛重視。

這事蹊蹺!當我意識到這一點后，我向著工地飛奔。轉(zhuǎn)進胡同，我就看見王幸福在腳手架上，正往更高處攀登。他像一只蜘蛛在絲網(wǎng)上爬行。我正要喊他下來，未張嘴，就見他整個人突然離開腳手架，從高空下墜。他死死地抱著一根鋼管，像一只鴉雀嘴含了一根樹枝在空中飛翔。他的飛翔并不順利，那根鋼管碰著他身邊的腳手架，敲出一片急促的聲響，像編鐘在演奏“疾風驟雨”。

圖2 多酚氧化酶氧化酪氨酸的反應原理和交聯(lián)反應在蛋白質(zhì)中可能形成的結構Fig.2 Oxidation of tyrosine by PPO and possible cross-link formation in proteins

多酚氧化酶催化蛋白質(zhì)交聯(lián)的機理如圖2所示，在反應的初步階段，多酚氧化酶將酪氨酸氧化成3,4-二羥基苯丙氨酸，然后，此二元酚化合物再由多酚氧化酶氧化成鄰苯二醌類化合物；這些o-苯醌類化合物會進一步與蛋白質(zhì)的氨基酸支鏈(如氨基、巰基、吲哚或另一個酪氨酸殘基的支鏈)發(fā)生親核反應，從而引發(fā)分子內(nèi)和分子間的交聯(lián)[9-10]。

另外，Thalmann等[11]還指出當反應體系中存在小分子酚類(如綠原酸或咖啡酸)時，小分子酚類會作為酶作用底物，被氧化成o-苯醌類化合物后與蛋白的氨基酸支鏈發(fā)生交聯(lián)反應，如圖3所示。

圖3 小分子酚類物質(zhì)-咖啡酸存在下的多酚氧化酶催化蛋白質(zhì)交聯(lián)的原理圖Fig.3 Reaction principle of PPO-generated cross-linking for proteins in the presence of caffeic acid and phenolic reagent

目前，利用多酚氧化酶交聯(lián)蛋白的特性，已經(jīng)開展了食物蛋白質(zhì)的功能改性研究。如，Ercili-Cura等[12]研究發(fā)現(xiàn)采用里氏木霉PPO對天然的乳蛋白交聯(lián)后，其凝膠特性有顯著的提高。本實驗室也采用蘑菇PPO對乳蛋白的交聯(lián)進行了初步探討，發(fā)現(xiàn)交聯(lián)后乳蛋白的乳化性和起泡性均有提高[13]?？傊P于多酚氧化酶交聯(lián)蛋白的研究已取得一定的成績，但其開發(fā)應用還有待于進一步的提高。

1.3 過氧化物酶對蛋白的交聯(lián)作用

過氧化物酶(peroxidase，POD，E.C.1.11.1.7)是由微生物或植物所產(chǎn)生的一類氧化還原酶，也可以催化蛋白發(fā)生交聯(lián)作用。但由于過氧化物酶交聯(lián)蛋白的研究相對較少，其機理尚未明確。目前，Matheis等[14]認為可能是當過氧化物酶和H2O2作用于蛋白質(zhì)時將蛋白質(zhì)的酪氨酸殘基轉(zhuǎn)化成自由基的形式，而這些自由基之間又相互作用形成了如二酪氨酸和三酪氨酸的聚合結構。李丹等[15]則認為其機制可能是過氧化物酶催化了酚或其氧化產(chǎn)物醌與蛋白質(zhì)氨基酸之間的交聯(lián)反應。

另外，Li等[16]研究辣根過氧化物酶在H2O2的存在下對酪蛋白的交聯(lián)作用，以交聯(lián)度為指標、應用響應面分析法對交聯(lián)條件進行優(yōu)化，得出交聯(lián)的最佳條件為：溫度37℃、反應時間2.9h、酶添加量為每克蛋白質(zhì)283.8u，在此條件下，交聯(lián)后酪蛋白的乳化性提高了10%，乳化穩(wěn)定性提高了6%。

2 水解作用(proteolysis)

在蛋白質(zhì)的酶法改性當中，關于酶法水解蛋白的研究最多，也最為透徹，利用蛋白酶降解蛋白質(zhì)形成水解物已成為一種較為成熟的技術。酶法水解蛋白質(zhì)是利用蛋白酶在溫和的條件下催化水解蛋白，使其中的肽鍵斷裂，達到蛋白質(zhì)改性的目的[17]。其作用原理如圖4所示。

圖4 蛋白質(zhì)酶法水解示意圖Fig.4 Reaction scheme of enzymatic proteolysis

表1 幾種蛋白酶的最適pH值及水解位點Table 1 Optimal pH and hydrolysis sites of several proteases

工業(yè)上常使用的蛋白酶有胃蛋白酶、木瓜蛋白酶、胰蛋白酶、鏈霉蛋白酶和枯草桿菌蛋白酶，它們的性質(zhì)和水解位點見表1[18]。在水解過程中，特異性蛋白酶與最早蛋白質(zhì)多肽鏈中的特定位點發(fā)生作用，使肽鍵斷裂生成分子質(zhì)量較小的多肽；而非特異性蛋白酶則能水解蛋白質(zhì)的多種肽鍵，形成各種小肽，甚至游離氨基酸。

酶法水解引起蛋白質(zhì)的極性基團(如－NH2+、－COO－)數(shù)目增加，多肽鏈平均分子質(zhì)量降低，肽鏈長度縮短，疏水基團暴露[19]。這些方面的變化均能使蛋白質(zhì)的功能特性發(fā)生改變，如溶解性、吸油性、乳化性、起泡性等。如徐娟等[20]對胃蛋白酶水解綠豆分離蛋白的條件進行研究，發(fā)現(xiàn)其水解的最適條件為：溫度37℃、pH1.8、底物質(zhì)量分數(shù)7%、酶添加量6000U/g、水解時間為4h。酶解后綠豆分離蛋白的溶解度、起泡性及泡沫穩(wěn)定性、乳化性及其穩(wěn)定性以及苦味都得到明顯改善。陳潔等[21]則采用枯草桿菌中性蛋白酶對葵花濃縮蛋白進行水解，結果表明，水解度為6.5%的葵花酶解蛋白的溶解性、吸油性、乳化性等功能性得到較大的改善，且改性后的葵花蛋白的營養(yǎng)效價得到了提高，游離氨基酸含量增加，蛋白質(zhì)更易被消化吸收。

另外，孔祥珍等[22]用胰蛋白酶、胃酶、胰酶和堿性蛋白酶4種不同的酶對小麥面筋蛋白進行酶解研究，發(fā)現(xiàn)Alcalase堿性蛋白酶能夠有效水解面筋蛋白，并且較低水解度(5%)的面筋蛋白酶解物具有良好的乳化和起泡特性，然而隨著水解程度的增大，面筋蛋白的過度水解使乳化和起泡性能均有明顯下降趨勢。可能是因為酶解開始時增加了許多肽段，相對增加了蛋白質(zhì)的疏水部分，有利于膠束形成；另外還使大量肽分子進入油水界面，降低了界面張力。但當端基數(shù)增加到一定程度時，電荷進一步增大，親水性增加，吸附油滴的能力降低，包裹在油滴表面的肽段也越來越少，使油滴表面的保護層越來越薄，致使乳化性又降低[23]。所以從提高改性蛋白質(zhì)的乳化能力和起泡能力來看，控制酶水解的程度是很重要的。

3 脫酰胺作用(deamidation)

脫酰胺作用也是食品蛋白改性中的一種常用方法，因其去氨基之后，羧基暴露，負電荷數(shù)量增加，從而改善溶解性、乳化性、起泡性等功能特性[24]。目前，已有研究表明將玉米蛋白、大豆蛋白、酪蛋白、乳清蛋白等多種蛋白質(zhì)脫酰胺后能改善其功能特性，用于脫酰胺作用的主要有轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶、蛋白酶、肽谷酰胺酶和谷氨酰胺酶[25]。

圖5 蛋白質(zhì)酶法脫酰胺作用的示意圖Fig.5 Reaction scheme of enzymatic deamidation

酶法脫酰胺的作用機制是在酶催化下的水解作用，在有水作為質(zhì)子供體和親核試劑的條件下，氨基被釋放出來[26]。如圖5所示。

酶法脫酰胺中，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶和蛋白酶會引起蛋白的交聯(lián)和水解[27]，肽谷酰胺酶需先對底物進行預處理[28]。而谷氨酰胺酶是近年來從微生物中發(fā)現(xiàn)的一種能催化蛋白質(zhì)脫酰胺的酶，并且不會引起副反應，是理想的脫酰胺酶[29]。Miwa等[26]采用谷氨酰胺酶對脫脂乳進行脫酰胺作用，增加其溶解性，黏性以及乳化性。Yong等[30-31]也利用此酶改良玉米蛋白和面筋蛋白的溶解性和乳化性。

4 磷酸化作用(phosphorylation)

蛋白質(zhì)的酶法磷酸化法因其條件溫和、反應位點高度專一、副反應少、能量和營養(yǎng)價值無損失等優(yōu)點曾經(jīng)是食品改性的熱點[32]，它是指在蛋白質(zhì)側(cè)鏈的活性基團(如Ser、Thr、Tyr的羥基)，分別接進一個磷酸基團，使之變成Ser(Thr)—PO32－的結構，從而引進大量的磷酸根基團，改善其功能特性[33]。目前，用于蛋白質(zhì)磷酸化的酶主要是蛋白激酶。

早在1989年，Seguro等[34-35]已用蛋白激酶對大豆蛋白進行了磷酸化研究，得出最佳的磷酸化條件如下：pH值為8，底物質(zhì)量濃度為1.2mg/mL，蛋白激酶添加量為1.5U/mL，并使MgCl2和ATP的濃度為1.6mmol/L和0.8mmol/L。他們對其特性進行了進一步的研究發(fā)現(xiàn)磷酸化后蛋白的乳化性得到了改善。Campbell等[36]也用蛋白激酶對大豆分離蛋白進行磷酸化改性，結果表明，磷酸化后蛋白質(zhì)的乳化性、溶解性、起泡性等都有明顯改善。

磷酸化改性技術是一種有效的用于改善食物蛋白質(zhì)功能特性的方法，近年來，化學試劑和物理法的研究較廣泛，尤其是干熱法已經(jīng)成為一種新型的、較理想的磷酸化方法，但酶法磷酸化卻因效率較低、成本太高、很難實現(xiàn)工業(yè)化而研究相對較少[37]。

表2 4種酶法改性技術的特點Table 2 Characteristics of four enzymatic modifications

綜上所述，共價交聯(lián)作用、水解作用、脫酰胺作用和磷酸化作用4種酶法改性技術各有其特點，如表2所示。

5 展 望

食品工業(yè)的飛速發(fā)展迫切需要具有各種專門功能性的蛋白質(zhì)作為食品的原料或添加基料，蛋白質(zhì)的酶法改性技術是實現(xiàn)該目標的一種重要手段，能顯著地改善蛋白質(zhì)的功能特性，且相較于化學法改性技術，它條件溫和，專一性強，安全性高。但也有3點問題需要考慮：1)有些酶法改性蛋白的機理尚未完全明確，結構變化與功能性質(zhì)的關系也還沒有被深入地研究，在這方面還有許多問題有待于解決；2)考慮到生產(chǎn)成本和經(jīng)濟效益，酶源的選擇還有待于進一步深入地研究，微生物蛋白酶因其價格逐漸降低，來源廣泛，已成為比較理想的酶源。因此要重點開發(fā)微生物酶源；3)在酶法改性中，往往需要改善蛋白質(zhì)的多種功能，而單一的改性技術往往不能達到目的，因此需要同時采用兩種或多種不同的改性方法，起到改善蛋白質(zhì)的多種功能的目的。

因此，酶法改性蛋白質(zhì)技術有待于進一步的研究，而利用多種酶進行復配來改性食品蛋白也將成為今后主要的發(fā)展趨勢，并且隨著酶法改性蛋白作用機制及改性后功能特性的深入研究，酶法改性技術及其相關產(chǎn)品的應用將越來越廣泛。

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Research Progresses in Enzymatic Modification of Food Proteins

LIU Xiao1，WU Jin-ju1,2，GAO Jin-yan3，CHEN Hong-bing1,2,*
(1. State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang 330047, China；2. Sino-German Joint Research Institute, Nanchang University, Nanchang 330047, China；3. Department of Food Science, School of Life Sciences and Food Engineering, Nanchang University, Nanchang 330047, China)

TS201.21

A

1002-6630(2010)19-0409-05

2010-06-30

國家“863”計劃項目(2006AA10Z324)；教育部新世紀優(yōu)秀人才支持計劃項目(NCET-08-07-04)；

南昌大學食品科學與技術國家重點實驗室自由探索項目(SKLF-TS-200820)

劉瀟(1988—)，女，碩士研究生，研究方向為食品質(zhì)量安全。E-mail：xiaoxiao19880924@hotmail.com

*通信作者：陳紅兵(1967—)，男，教授，博士，研究方向為食品營養(yǎng)與安全。E-mail：chbgjy@hotmail.com