徐意坤，余 洲

（1.南京信息工程大學體育部，江蘇 南京 210044；

2.解放軍理工大學指揮軍官基礎(chǔ)教育學院，江蘇 南京 211101）

國外運動中和運動后葡萄糖和糖原代謝調(diào)節(jié)機制的研究綜述

徐意坤1，余 洲2

（1.南京信息工程大學體育部，江蘇 南京 210044；

2.解放軍理工大學指揮軍官基礎(chǔ)教育學院，江蘇 南京 211101）

運用文獻資料法，對運動中和運動后葡萄糖和糖原代謝調(diào)節(jié)機制的近50篇外文文獻進行整理分析發(fā)現(xiàn), 隨著運動強度的增加，碳水化合物（葡萄糖和肌糖原）也逐漸增加為重要的能量物質(zhì)。在低強度運動時，葡萄糖的凈分解較少，強度增加，分解增加，變成主要的能源物質(zhì)。葡萄糖轉(zhuǎn)運可能受到大量分子信號調(diào)節(jié)，包括鈣、牽拉和能量應(yīng)激信號通路等。肌糖原的利用作為運動強度和持續(xù)時間一個功能性的能力。肌糖原受到酶（糖原磷酸化酶）的活性和底物（葡萄糖和無機鹽）濃度所控制。在運動后的恢復(fù)時期，肌糖攝取表現(xiàn)出對胰島素敏感性增加，并通過這一方式增加飯后骨骼肌葡萄糖的攝取，并重新儲備運動中消耗的肌糖原（糖原超量補償）。涉及到運動后胰島素敏感性增加的分子機制目前不完全清楚，可能涉及到運動后，一個GLUT4募集池—GLUT4重新分配。

運動；葡萄糖；糖原；糖原超量補償；葡萄糖轉(zhuǎn)運

隨著運動強度的增加，碳水化合物（葡糖糖和肌糖原）也逐漸增加為重要的能量物質(zhì)[1]。在低強度有氧運動（～30%VO2 max），碳水化合物的氧化占總能量生成的10～15%。強度增加到85%VO2max，碳水化合物占總能量生成的70～80%，強度在的100%VO2max或大于100%VO2max，占總能量生成的100%[2]。工作肌可以利用2類葡萄糖分子：血漿葡萄糖和肌糖原。在低強度運動時，葡萄糖的凈分解較少，強度增加，分解增加，變成主要的能源物質(zhì)。低肌糖原儲存可能影響高、中等強度運動的成績[3]。在現(xiàn)實中，廣泛采用高碳水化合物的膳食法，提高運動后糖原的水平[4]，即糖原超量補償，在訓(xùn)練中攝取高糖膳食能夠保證運動員訓(xùn)練更為艱巨、延長訓(xùn)練時間，從而獲得最佳的運動刺激。近年來，研究發(fā)現(xiàn)隨著運動強度的增加，工作肌利用儲存的肌糖原以及血漿的糖原變得非常重要。對運動中和運動后葡萄糖和糖原的調(diào)節(jié)機制認識程度非常有助于制訂最佳化運動訓(xùn)練處方。本文主要利用文獻資料方法，通過檢索Pubmed數(shù)據(jù)庫上的美國和歐洲一些學者的相關(guān)研究成果進行綜述，進而闡述工作肌如何精確調(diào)控葡萄糖的攝取和糖原的利用，以及運動后骨骼肌如何儲備糖原。

1 葡萄糖的代謝—運動調(diào)節(jié)葡萄糖的運輸

在運動中葡萄糖運輸?shù)焦ぷ骷〉娘@著特征是增加毛細血管血液灌流[5]。另外，一個增加的途徑是通過攝取富含碳水化合物的飲料，增加血糖的濃度[6]。增加的幅度取決于碳水化合物的類型和質(zhì)量[6]。在纖維水平，活體內(nèi)的限速步驟是否是葡萄糖轉(zhuǎn)運蛋白4（GLUT4）依賴性的運輸，穿越細胞質(zhì)膜或是細胞內(nèi)己糖激酶2的磷酸化，目前仍存在爭議，但是，在犬齒類和人類研究發(fā)現(xiàn)急性骨骼肌的收縮或運動，從細胞內(nèi)的囊泡結(jié)構(gòu)到細胞膜表面GLUT4的募集增加，是促進運動時肌葡萄糖攝取增加的必須物質(zhì)[7—8]。因為，GLUT4基因敲除的小鼠，收縮誘導(dǎo)葡萄糖攝取不能完成[9]。另外，GLUT4內(nèi)在活性的增加也應(yīng)該受到關(guān)注[10]。

從整體上看，收縮引起的GLUT4轉(zhuǎn)位的變化可能涉及到前饋激活，繼收縮（機械牽拉、代謝、氧化還原狀態(tài)）前，內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（SR）Ca2+的釋放發(fā)生微調(diào)。大鼠體外的研究支持這一提議。在缺少力生成增加、核苷酸的變化、AMP/ATP和ADP/ATP敏感性AMP激活的蛋白激酶（AMPK）的激活，咖啡因刺激SRCa2+的釋放，可充分誘導(dǎo)葡萄糖轉(zhuǎn)運增加[11]。但是，起初的研究未能發(fā)現(xiàn)SRCa2+的釋放后能量物質(zhì)、AMPK活性的變化。最近，一些研究表明采用相同Ca2+濃度，核苷酸和AMPK活性發(fā)生變化[12]，因此，采用咖啡因刺激SRCa2+的釋放研究受到質(zhì)疑。人體或動物模型研究表明運動時葡萄糖的攝取和肌肉工作的強度密切相關(guān)[8]。另外，Ihlemann等人[13]研究在活體外調(diào)節(jié)大鼠肌肉的長度作為力的生成和代謝應(yīng)激的結(jié)果對葡萄糖轉(zhuǎn)運產(chǎn)生的影響，研究結(jié)果顯示葡萄糖轉(zhuǎn)運和張力上升程度相關(guān)，而不是刺激的頻率。Blair等人[14]研究發(fā)現(xiàn)應(yīng)用藥物抑制肌漿球蛋白II依賴的橫橋周期可部分降低電刺激大鼠肱骨內(nèi)上髁肌葡萄糖轉(zhuǎn)運。Jensen等人采用低強度的強直刺激實驗，減少能量的周轉(zhuǎn)率，研究數(shù)據(jù)顯示：在活體外，盡管存在正常Ca2+激活的磷酸化事件，通過抑制肌漿球蛋白II，可完全抑制電刺激引起的小鼠肌肉葡萄糖轉(zhuǎn)運增加[1]。這一研究表明一些Ca2+激活的蛋白為收縮刺激葡萄糖轉(zhuǎn)運提供必須信號分子，但是Ca2+本身不是增加骨骼肌葡萄糖轉(zhuǎn)運的充分條件。

基于使用單磷酸腺苷激活的蛋白激酶AMPK的激動劑5-氨基咪唑-4-甲酰胺核糖核苷酸（AICAR）研究表明，AMPK的激活可充分引起犬齒類快肌纖維葡萄糖轉(zhuǎn)運的增加，相反，盡管激活A(yù)MPK在小鼠比目魚肌混合型Ⅰ和Ⅱ肌纖維中葡萄糖轉(zhuǎn)運較低，在大鼠以Ⅰ肌纖維為主的比目魚肌，缺少葡萄糖轉(zhuǎn)運[15]。這可能和大鼠的GLUT4轉(zhuǎn)位下游蛋白表達有關(guān)，如TBC1D1和TBC1D4/AS160[16]，可能和不同犬齒動物肌肉AMPKβγ不同亞型表達有關(guān)[17]。人類在強度運動的早期，盡管缺少可檢測總的AMPK磷酸化的變化，但含有α2β2γ3亞基AMPK的復(fù)合體迅速激活，從而促進葡萄糖的轉(zhuǎn)運[18]。AMPK是否是收縮誘導(dǎo)葡萄糖轉(zhuǎn)運所必須，目前仍存在爭議。一些研究報道AMPK缺陷小鼠，葡萄糖轉(zhuǎn)運下降，而另外研究未發(fā)現(xiàn)此現(xiàn)象，引起爭議的原因可能是由于信號的豐富、采用不同的收縮實驗和不同轉(zhuǎn)基因策略[18]。最近，O’Neill等人[19]研究發(fā)現(xiàn)骨骼肌特異敲除β-AMPK調(diào)節(jié)亞基，廢除AMPK的活性，在活體內(nèi)可抑制運動誘導(dǎo)葡萄糖攝取，在活體外可抑制收縮誘導(dǎo)葡萄糖轉(zhuǎn)運。另外，其它的一些增加葡萄糖轉(zhuǎn)運信號的途徑被提出，包括LKB1信號途徑和牽拉激活的p38 MAPK通路[20]。因此，在運動時不同肌纖維葡萄糖轉(zhuǎn)運增加的分子機制仍需要進一步研究。

2 運動中糖原分解和合成代謝的調(diào)節(jié)

2.1 糖原分解的調(diào)節(jié) 糖原磷酸化酶（GP）調(diào)節(jié)糖原的分解作用于葡萄糖殘基α-1；4糖苷末端、脫支酶作用于糖原分子支鏈α-1、6葡糖苷鍵[21]。大部分的研究關(guān)注GP的活性，GP活性通過變構(gòu)結(jié)合AMP或IMP，競爭結(jié)合ATP和6-磷酸葡萄糖（G-6-P），從而增加活性。另外，GP需要無機磷酸鹽生成1-磷酸葡萄糖，研究推測在底物水平，來自于ATP和磷酸肌酸（CrP）周轉(zhuǎn)率的無機磷酸鹽可能限制GP的活性[1]。研究發(fā)現(xiàn)在收縮時高肌糖原骨骼肌糖原的凈分解增加，可能和GP活性有關(guān)[1]。除了變構(gòu)效應(yīng)和底物水平的調(diào)節(jié)，磷酸化酶激酶（PK）可磷酸化GP的Ser14，增加GP活性。研究認為PK可整合局部和系統(tǒng)的信號，促進糖原的分解，起初由Ca2+結(jié)合PK的δ亞基激活，然后由血漿腎上腺素通過β2-腎上腺素受體—腺苷酸環(huán)化酶—PKA途徑激活[1]。在缺少腎上腺素刺激的情況下，活體內(nèi)GP的活性在最初收縮時迅速增加，盡管持續(xù)收縮和Ca2+存在，幾分鐘后回到靜息水平。這可能和起初Ca2+激活有關(guān)[1]，但是，詳細的機制不清楚。James等人[22]研究發(fā)現(xiàn)在培養(yǎng)大鼠的骨骼肌，通過抑制鈉-鉀泵可抑制腎上腺素刺激糖原的分解，表明腎上腺素刺激和鈉-鉀泵活性存在聯(lián)系。是否這一聯(lián)系和局部K+的變化有關(guān)，并不清楚。對于人類，腎上腺素刺激糖原分解的證據(jù)仍舊不明確。一些研究報道通過腎上腺素灌注，可增加糖原的使用和GP的激活[23－24]，但是，一些研究未發(fā)現(xiàn)上述的變化。Watt等人[24]認為這可能和運動的強度有關(guān)，隨著強度的增加，GP變構(gòu)調(diào)節(jié)起到重要的調(diào)節(jié)作用。

在既定的肌纖維內(nèi)，糖原顆粒出現(xiàn)在至少3個不同亞細胞的位置。80%糖原顆粒位于肌原纖維之間，緊靠SR和線粒體，另外2個位于肌原纖維內(nèi)和肌纖維膜的下面，每個約占10%[25—26]。這些不同位置糖原顆粒在肌肉收縮代謝中的作用不清楚，但是不同訓(xùn)練可引起不同的消耗和補償。Nielsen等人[25]研究發(fā)現(xiàn)肌原纖維內(nèi)糖原排空和SR Ca2+低釋放有關(guān)，表明疲勞和低糖原之間存在無法解釋的聯(lián)系。另外，研究發(fā)現(xiàn)30 s自行車全力運動可消耗20%的肌糖原，大部分來自于肌原纖維內(nèi)的糖原[18]。

2.2 糖原合成的調(diào)節(jié) 糖原合成酶（GS）是糖原合成中的限速酶，催化尿嘧啶二磷酸葡萄糖（UDP-葡萄糖）經(jīng)過α-1、4糖苷鍵連接，形成糖原聚合物。分枝酶催化形成α-1、4支鏈[21]。糖原的合成不但受胰島素的刺激，而且也受到運動的影響[27]。與GP相反，GS轉(zhuǎn)錄后修飾的調(diào)節(jié)非常復(fù)雜，至少包含9個磷酸化的位點[28]。體外研究表明GS去磷酸化狀態(tài)，特別是2、2 a、3 a 和 3 b位點，增加GS的活性。這一去磷酸化由蛋白磷酸酶1 （PP1）催化，PP1也可以磷酸化GP和PK。Aschenbach等人[29]研究認為糖原結(jié)合蛋白GM可能是運動誘導(dǎo)小鼠GS激活所必須的。研究推測PP1-GM和糖原調(diào)節(jié)酶（如GS）的共定位可能是體外GS活性和糖原含量負相關(guān)的聯(lián)接。PP1也受內(nèi)源性磷酸化的調(diào)節(jié)[30]。另外，在活體內(nèi)GS活性部分抵抗磷酸酶處理，表明骨骼肌存在其它共價修飾調(diào)節(jié)[31]。G-6-P變構(gòu)激活GS可能是最重要的調(diào)節(jié)。研究發(fā)現(xiàn)應(yīng)用G-6-P不敏感突變GS代替小鼠野生型GS可降低胰島素，阻滯AICAR刺激的蛋白合成，表明G-6-P是糖原合成所需[32—33]。

近來，重新強調(diào)肌糖原細胞內(nèi)的分布。GS位于不同的位置，似乎取決于GS磷酸化狀態(tài)。GS磷酸化1b位點（PKA）位于肌原纖維內(nèi)。GS磷酸化2+2 a位點（AMPK）位于肌原纖維間和肌膜下[34]。為什么GS位于不同的位置，目前并不清楚，可能和肌動蛋白細胞骨架有關(guān)。

3 運動后糖原的合成—胰島素刺激葡萄糖攝取增加

在活體內(nèi)，從機械上看，微血管的募集增加對胰島素起到敏感的作用，從而增加葡萄糖的傳遞[35]。在體外，獨立于毛細血管網(wǎng)絡(luò)，先于收縮前，可使葡萄糖的轉(zhuǎn)運和GLUT4轉(zhuǎn)位敏感化，表明先于運動前胰島素的敏感化來自于GLUT4介導(dǎo)葡萄糖的轉(zhuǎn)運[36]。但是，如果運動涉及到離心性的肌肉損害，運動后由于GLUT4表達的下降和胰島素信號通路受損，胰島素敏感性下降[37]。一項研究發(fā)現(xiàn)在培養(yǎng)大鼠肱骨內(nèi)上髁肌，應(yīng)用AICAR激活A(yù)MPK，同時結(jié)合血清蛋白，在3 h內(nèi)可增加胰島素誘導(dǎo)葡萄糖運輸[38]。另外，這一變化沒有檢測到胰島素信號通路相近步驟的變化，如PI3 K和AKt磷酸化。研究推測這一效果可能被下游TBC1D4 （GLUT4的調(diào)節(jié)劑）所傳遞[35]。Sakamoto等人[39]研究發(fā)現(xiàn)運動后一些殘余物如AMPK位點可持續(xù)數(shù)小時增加。Jorgensen等人[40]發(fā)現(xiàn)低肌糖原的含量和AMPK高活性相關(guān)。McBride等人[41]研究認為葡萄糖可直接結(jié)合AMPK β-亞基碳水化合物的結(jié)合區(qū)域，致AMPK失活。研究推測在運動時AMPK釋放和胰島素敏感性增加之間存在聯(lián)系，糖原可能在其中起到調(diào)節(jié)的作用。Richter等人[42]研究發(fā)現(xiàn)在前一次運動中，運動后胰島素敏感性增加和一定量糖原的分解呈顯著相關(guān)。但是，如果是收縮時，血清因子引起胰島素敏感性，而不是收縮刺激糖原的分解，那么收縮刺激糖原的分解和胰島素敏感性不存在因果關(guān)系。

Geiger等人[35]研究發(fā)現(xiàn)運動和蛋白合成的抑制劑（茴香霉素）可增加p38 MAPK活性，在培養(yǎng)大鼠肱骨內(nèi)上髁肌，在停止其它刺激后，可增加次強度下胰島素誘導(dǎo)葡萄糖轉(zhuǎn)運的3 h。茴香霉素效果可通過p38 MAPK抑制劑SB202190進行阻滯，而運動效果則不能，表明運動后可利用豐富的信號通路增加胰島素的敏感性。另外，Thong等人[43]研究發(fā)現(xiàn)運動后3 h，p38 MAPK磷酸化的程度50%高于運動前的水平。

培養(yǎng)大鼠骨骼肌的研究表明任何增加葡萄糖轉(zhuǎn)運的刺激，包括胰島素本身，在刺激后的幾小時會增強胰島素誘導(dǎo)葡萄糖的轉(zhuǎn)運，可能通過GLUT4募集池、GLUT4重新定位完成。但是這一假說未能受到最近的研究支持。Lucidi等人[44]研究顯示高胰島素-正葡萄糖鉗夾技術(shù)未能發(fā)現(xiàn)胰島素的敏感性效果。但是，先于刺激前，在2次鉗夾之間，使用抗低血糖激素和脂肪分解反應(yīng)可能導(dǎo)致胰島素敏感性受到忽略。因此，通過胰島素敏感性刺激，GLUT4募集池對胰島素反應(yīng)，GLUT4重新定位這一假說仍需要證實。

4 小 結(jié)

在運動過程中，血糖和肌糖原形式的碳水化合物是重要的能源物質(zhì)。運動中葡萄糖攝取的增加，取決于葡萄糖的運輸（毛細血管灌注和血糖的濃度）和肌膜對葡萄糖的滲透率。后者可能受到大量分子信號調(diào)節(jié)，包括鈣、牽拉和能量應(yīng)激信號通路等。肌糖原的利用作為運動強度和持續(xù)時間一個功能性的能力。肌糖原受到酶（糖原磷酸化酶）的活性和底物（葡萄糖和無機鹽）濃度所控制。在運動后的恢復(fù)時期，肌糖攝取表現(xiàn)出對胰島素敏感性的增加，并通過這一方式增加飯后骨骼肌葡萄糖的攝取，重建在運動中消耗糖原（糖原超量補償）。涉及到運動后胰島素敏感性增加的分子機制目前不完全清楚，可能涉及到運動后，一個GLUT4募集池—GLUT4重新分配。另外，運動誘導(dǎo)蛋白的磷酸化，如TBC1D4和p38 MAPK，在運動后的數(shù)小時仍維持磷酸化，可能有助于胰島素敏感性。

[1] Jensen TE,Richter EA.Regulation of glucose and glycogen metabolism during and after exercise[J].J Physiol，2012，590:69-76.

[2] Holloszy JO,Kohrt WM.Regulation of carbohydrate and fat metabolism during and after exercise[J].Annu Rev Nutr，1996：16:121－138.

[3] Friedrichsen M,Mortensen B,Pehm?ller C,et al. Exercise-induced AMPK activity in skeletal muscle:Role in glucose uptake and insulin sensitivity[J].Mol Cell Endocrinol，2013，253(2):204-14.

[4] Roach PJ,Depaoli-Roach AA,Hurley TD,et al. Glycogen and its metabolism:some new developments and old themes[J].Biochem J，2012，441:763-87.

[5] Sjoberg KA,Rattigan S,Hiscock N,et al.A new method to study changes in microvascular blood volume in muscle and adipose tissue: real-time imaging in humans and rat[J].Am J Physiol Heart Circ Physiol，2011，301: 450－458.

[6] Hawley JA,Burke LM,Phillips SM,et al.Nutritional modulation of training-induced skeletal muscle adaptations[J].J Appl Physiol，2011，110:834－845.

[7] Jessen N,Goodyear LJ.Contraction signaling to glucose transport in skeletal muscle[J].J Appl Physiol，2005，99: 330－337.

[8] Rose AJ,Richter EA.Skeletal muscle glucose uptake during exercise:how is it regulated[J]Physiology (Bethesda)，2005，20:260－270.

[9] Zisman A,Peroni OD,Abel ED,Michael MD,et al. Targeted disruption of the glucose transporter 4 selectively in muscle causes insulin resistance and glucose intolerance[J].Nat Med，2000，6:924－928.

[10] Klip A. The many ways to regulate glucose transporter 4[J].Appl Physiol Nutr Metab，2009，34:481－487.

[11] Wright DC, Hucker KA, Holloszy JO , et al. Ca2+ and AMPK both mediate stimulation of glucose transport by muscle contractions[J].Diabetes，2004;，53: 330－335.

[12] Egawa T,Hamada T,Kameda N,et al. Caffeine acutely activates 5-adenosine monophosphate-activated protein kinase and increases insulin-independent glucose transport in rat skeletal muscle[J]s.Metabolism，2009，58:1609－1617.

[13] Ihlemann J,Ploug T,Hellsten Y,et al.Effect of stimulation frequency on contraction-induced glucose transport in rat skeletal muscle[J].Am J Physiol Endocrinol Metab，2000，279: 862－867.

[14] Blair DR, Funai K,Schweitzer GG et al.A myosin II ATPase inhibitor reduces force production,glucose transport,and phosphorylation of AMPK and TBC1 D1 in electrically stimulated rat skeletal muscle[J].Am J Physiol Endocrinol Metab，2009，296:993－1002.

[15] Wright DC,Geiger PC,Holloszy JO, et al.Contractionand hypoxia-stimulated glucose transport is mediated by a Ca2+-dependent mechanism in slow-twitch rat soleus muscle[J].Am J Physiol Endocrinol Metab，2005，288:1062－1066.

[16] Castorena CM,Mackrell JG,Bogan JS,et al.Clustering of GLUT4,TUG and RUVBL2 protein levels correlate with myosin heavy chain isoform pattern in skeletal muscles, but AS160 and TBC1 D1 levels do not[J].J Appl Physiol，2011，111:1106－1117.

[17] Treebak JT,Birk JB,Hansen BF,et al. A-769662 activates AMPK beta1-containingcomplexes but inducesglucose uptake through a PI3-kinase-dependent pathway in mouse skeletal muscle[J].Am J Physiol Cell Physiol，2009，297:1041－1052.

[18] Birk JB,Wojtaszewski JF.Predominant α2/β2/ γ3 AMPK activation during exercise in human skeletal muscle[J].J Physiol，2006，577:1021－1032.

[19] O’Neill HM,Maarbjerg SJ,Crane JD,et al.AMP-activated protein kinase(AMPK)β1 β2 muscle null mice reveal an essential role for AMPK in maintaining mitochondrial content and glucose uptake during exercise[J].Proc Natl Acad Sci U S A，2011，108:16092－16097.

[20] Koh HJ,Toyoda T,Fujii N,et al. Sucrose nonfermenting AMPK-related kinase(SNARK)mediates contractionstimulated glucose transport in mouse skeletal muscle[J].Proc Natl Acad Sci U S A，2010，107:15541－15546.

[21] Roach PJ.Glycogen and its metabolism[J].Curr Mol Med，2002，2:101－120.

[22] James JH,Wagner KR,King JK,et al.Stimulation of both aerobic glycolysis and Na+-K+-ATPase activity in skeletal muscle by epinephrine or amylin[J].Am J Physiol Endocrinol Metab，1999，277:176－186.

[23] Kjaer M,Howlett K,Langfort J, et al.Adrenaline and glycogenolysis in skeletal muscle during exercise:a study in adrenalectomised humans[J].J Physiol2000，528,371－378

[24] Watt MJ,Howlett KF,Febbraio MA,et al.Adrenaline increases skeletal muscle glycogenolysis,pyruvate dehydrogenase activation and carbohydrate oxidation during moderate exercise in humans[J].J Physiol，2001，534:269－278.

[25]Nielsen J,Holmberg HC,Schroder HD,et al.Human skeletal muscle glycogen utilization in exhaustive exercise: role of subcellular localization and fibre type[J].J Physiol，2011，589:2871－2885.

[26] Prats C,Gomez-Cabello A,Hansen AV.Intracellular compartmentalization of skeletal muscle glycogen metabolism and insulin signalling[J].Exp Physiol，2011，96:385－390.

[27] Nielsen JN,Wojtaszewski JF.Regulation of glycogen synthase activity and phosphorylation by exercise[J].Proc Nutr Soc，2004，63:233－237.

[28] Jensen J,Lai YC.Regulation of muscle glycogen synthase phosphorylation and kinetic properties by insulin, exercise, adrenaline and role in insulin resistance[J].Arch Physiol Biochem，2009，115:13－21.

[29] AschenbachWG,Suzuki Y,Breeden K,et al.The musclespecific protein phosphatase PP1 G/R(GL)(G(M))is essential for activation of glycogen synthase by exercise[J].J Biol Chem，2001，276:39959－39967.

[30] Nicolaou P,Hajjar RJ,Kranias EG.Role of protein phosphatase-1 inhibitor-1 in cardiac physiology and pathophysiology[J].J Mol Cell Cardiol，2009，47:365－371.

[31] Parker GJ,Lund KC,Taylor RP,et al.Insulin resistance of glycogen synthase mediated by o-linked N-acetylglucosamine[J].J Biol Chem，2003，278:10022－10027.

[32] Bouskila M,Hunter RW,Ibrahim AF,et al.Allosteric regulation of glycogen synthase controls glycogen synthesis in muscle[J].Cell Metab，2010，12:456－466.

[33] Hunter RW,Treebak JT,Wojtaszewski JF, et al. Molecular mechanism by which AMP-activated protein kinase activation promotes glycogen accumulation in muscle[J].Diabetes，2011，60:766－774.

[34] Prats C,Helge JW,Nordby P,et al.Dual regulation of muscle glycogen synthase during exercise by activation and compartmentalization[J].J Biol Chem，2009，284:15692－15700.

[35] Wojtaszewski JF , Richter EA. Effects of acute exercise and training on insulin action and sensitivity: focus on molecular mechanisms in muscle[J].Essays Biochem，2006，42:31－34.

[36] Geiger PC,Wright DC, Han DH ,et al. Activation of p38 MAP kinase enhances sensitivity of muscle glucose transport to insulin[J].Am J Physiol Endocrinol Metab，2005，288:782－788.

[37] Maarbjerg SJ,Sylow L,Richter EA.Current understanding of increased insulin sensitivity after exercise emerging candidates[J].Acta Physiol(Oxf)，2011，202: 323－335.

[38] Fisher JS,Gao J,Han DH,et al.Activation of AMP kinase enhances sensitivity of muscle glucose transport to insulin[J].Am J Physiol Endocrinol Metab，2002;282:18－23.

[39] Sakamoto K, Holman GD. Emerging role for AS160/ TBC1 D4 and TBC1 D1 in the regulation of GLUT4 traffic[J].Am J Physiol Endocrinol Metab，2008，295: 29－37.

[40] Jorgensen SB,Nielsen JN,Birk JB,et al.Theα25-AMPactivated protein kinase is a site 2 glycogen synthase kinase in skeletal muscle and is responsive to glucose loading[J].Diabetes，2004，53,3074－3081.

[41] McBride A,Ghilagaber S,Nikolaev A ,et al.The glycogen-binding domain on the AMPK beta subunit allows the kinase to act as a glycogen sensor[J].Cell Metab，2009，9:23－34.

[42] Richter EA, DeraveW,Wojtaszewski JF. Glucose, exercise and insulin: emerging concepts[J].J Physiol，2001，535:313－322.

[43] Thong FS,Derave W,Urso B, et al. Prior exercise increases basal and insulin-induced p38 mitogenactivated protein kinase phosphorylation in human skeletal muscle[J].J Appl Physiol，2003，94:2337－2341.

[44] Lucidi P,Rossetti P,Porcellati F,et al.Mechanisms of insulin resistance after insulin-induced hypoglycemia in humans:the role of lipolysis[J].Diabetes，2010，59:1349－1357.

Research Overview of Regulation Mechanism of Glucose and Glycogen Metabolism During and After Physical Exercise in Foreign Country

XU Yi-kun1, YU Zhou2
(1.Department of Sports, Nanjing University of Information Science and Technology, Nanjing 210044, Jiangsu China;2.College of Basic Education for Commanding Officer, PLA University of Science and Technology, Nanjing 211101, Jiangsu China)

Adopting method of literature consultation, this thesis analyzes nearly 50 foreign literature about regulation mechanism of glucose and glycogen metabolism during and after physical exercise, and reveals that carbohydrate (glucose and intramuscular glycogen) gradually becomes important energy substance with rising of exercise intensity. While very little net glycogen breakdown is observed at low-intensity exercise. Glycogen-breakdown increases with rising of intensity, which becomes predominant energy substance. Glucose transportation is regulated by a plethora of molecular signal, including calcium, stretch and energy stress signaling. Intramuscular glycogen is utilized as a function of exercise intensity and duration and is controlled by activity of enzyme (glycogen phosphorylase) as well as concentration of substrates (glycogen and inorganic phosphate). In the post-exercise recovery period, intramuscular glucose uptake displays an increased sensitivity to insulin, in this way increasing glucose uptake after a meal in muscle that have performed exercise and therefore are in need of rebuilding their glycogen stores（glycogen supercompensation）. Whereas molecular mechanisms involved in post-exercise increased insulin sensitivity are not fully clear, they could involve repackaging of GLUT4 vesicles in post-exercise.

physical exercise; glucose; glycogen; glycogen super-compensation; glucose transportation

G804.2

A

1004－7662(2014 )09－0080－05

2014－08－15

徐意坤，講師，碩士，研究方向：體育教學與運動訓(xùn)練。