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      小分子熱應(yīng)激蛋白與肉嫩度的關(guān)系研究進(jìn)展

      2016-08-10 07:25:43徐幸蓮南京農(nóng)業(yè)大學(xué)肉品加工與質(zhì)量控制教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室江蘇南京210095
      食品科學(xué) 2016年13期
      關(guān)鍵詞:嫩度細(xì)胞凋亡

      李 鑫,邢 通,徐幸蓮*(南京農(nóng)業(yè)大學(xué) 肉品加工與質(zhì)量控制教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,江蘇 南京 210095)

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      小分子熱應(yīng)激蛋白與肉嫩度的關(guān)系研究進(jìn)展

      李 鑫,邢 通,徐幸蓮*
      (南京農(nóng)業(yè)大學(xué) 肉品加工與質(zhì)量控制教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,江蘇 南京 210095)

      摘 要:肉嫩度的形成與動(dòng)物宰后肌肉成熟過程中發(fā)生的復(fù)雜生理生化變化密切相關(guān)。動(dòng)物宰殺放血后,氧氣和營養(yǎng)物質(zhì)供應(yīng)終止,細(xì)胞凋亡程序啟動(dòng),因此,調(diào)控該過程的凋亡因子可能最終影響到肌肉品質(zhì)。小分子熱應(yīng)激蛋白(small heat shock proteins,sHSPs)作為肌肉嫩度的潛在生物標(biāo)記,在許多蛋白組學(xué)的研究中得到證實(shí)。sHSPs由于其抗細(xì)胞凋亡和分子伴侶功能特性,在保護(hù)肌原纖維蛋白、干擾凋亡通路信號(hào)、延緩內(nèi)源性蛋白酶對(duì)其的降解、延長肉的成熟時(shí)間等方面起到重要作用,與肉嫩度密切相關(guān)。本文綜述了sHSPs作為肌肉向食用肉轉(zhuǎn)變過程中的分子伴侶和其抗凋亡作用對(duì)肉嫩度的影響及其作用機(jī)理。

      關(guān)鍵詞:小分子熱應(yīng)激蛋白;嫩度;分子伴侶;細(xì)胞凋亡

      引文格式:

      李鑫, 邢通, 徐幸蓮.小分子熱應(yīng)激蛋白與肉嫩度的關(guān)系研究進(jìn)展[J].食品科學(xué), 2016, 37(13): 232-236.DOI:10.7506/ spkx1002-6630-201613042. http://www.spkx.net.cn

      LI Xin, XING Tong, XU Xinglian.Relationship between small heat shock proteins and meat tenderness[J].Food Science,2016, 37(13): 232-236.(in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201613042. http://www.spkx.net.cn

      嫩度是肉的主要食用品質(zhì)之一,也是評(píng)價(jià)肉質(zhì)優(yōu)劣的常用指標(biāo)。肉嫩度的影響因素多年來一直是國內(nèi)外肉類科學(xué)家研究的一大熱點(diǎn)。影響肉嫩度的因素主要包括宰前因素和宰后因素,宰前因素包括動(dòng)物品種、年齡、性別、肌肉部位和營養(yǎng)狀況等;宰后因素包括冷卻方式、胴體吊掛方式、成熟過程等。

      研究發(fā)現(xiàn),肉嫩度的形成是活體動(dòng)物肌細(xì)胞的生物特性和宰后成熟期間生物化學(xué)變化共同作用的結(jié)果。近些年,蛋白組學(xué)關(guān)于肉類的研究表明小分子熱應(yīng)激蛋白作為生物標(biāo)記物在預(yù)測嫩度、肉色、保水性和風(fēng)味方面具有一定的潛力。與此同時(shí),研究表明小分子熱應(yīng)激蛋白(small heat shock proteins,sHSPs)作為分子伴侶與抗凋亡因子在調(diào)控宰后肌肉成熟過程所發(fā)生的細(xì)胞凋亡、蛋白降解等生理生化過程中起到重要作用。本文將對(duì)sHSPs的基本結(jié)構(gòu)及功能和其影響肉嫩度的作用機(jī)制進(jìn)行綜述。

      1 小分子熱應(yīng)激蛋白

      1.1 sHSPs簡介

      生物體在遭受高溫、缺氧缺血、氧化、重金屬鹽等脅迫刺激后,會(huì)快速產(chǎn)生具有高度保守性的一類非特異性細(xì)胞蛋白,即熱應(yīng)激蛋白(heat shock proteins,HSPs),同時(shí),在正常環(huán)境下,它們中的大部分也能在細(xì)胞中表達(dá)。HSPs是一類蛋白質(zhì)分子家族,Snoeckx等[1]根據(jù)氨基酸序列的同源性、分子質(zhì)量和功能的不同,將HSPs分為6 個(gè)主要家族,即HSP100家族、HSP90家族、HSP70家族、HSP60家族、HSP40家族和小HSP家族(12~43 kD)。sHSPs是熱應(yīng)激蛋白家族中的第六類,主要包括HSP20,HSP27和αB-晶狀體蛋白等[2]。

      1.2 sHSPs的結(jié)構(gòu)

      sHSPs的主要結(jié)構(gòu)由N端域、C端域和位于兩者中間的α-晶體蛋白結(jié)構(gòu)域三部分組成(圖1)。α-晶體蛋白結(jié)構(gòu)域是所有sHSPs共有的高度保守的結(jié)構(gòu)域,由約90 個(gè)氨基酸特征序列組成,包含9 個(gè)β-片層,呈緊密的三明治結(jié)構(gòu),其上下兩層為分別是由3 條或4 條反平行鏈組成,中間由1 個(gè)小的域間環(huán)連接[3]。C端域由一個(gè)短的可變的氨基酸殘基序列組成,包含一個(gè)尾巴區(qū)、擴(kuò)展區(qū)和保守的IXI區(qū)域,與sHSPs低聚物的疏水區(qū)形成有關(guān)[4]。N端域的序列和長度都是多變的,能夠調(diào)節(jié)低聚反應(yīng),與低聚體復(fù)合物的形成及分子伴侶活性有關(guān)[5]。

      sHSPs在體內(nèi)以高度有序的低聚物(200~800 kD)形式存在,sHSPs低聚物可以是由一種或多種sHSPs形成的同源聚物或異源多聚體[7]。sHSPs低聚物的結(jié)構(gòu)、大小是動(dòng)態(tài)變化的,而且2 種低聚物的亞基可以快速交換,不同狀態(tài)的低聚體對(duì)sHSPs的伴侶功能有重要的影響[8]。如酵母的HSP26在生理溫度下是二十四聚體復(fù)合物,在受到熱激后,二十四聚體復(fù)合物發(fā)生解離,成為具有伴侶活性的二聚體復(fù)合物[9]。而小鼠HSP25以二聚體形式存在時(shí)沒有伴侶活性,而當(dāng)聚合成大的低聚體復(fù)合物后具有很高的伴侶活性[10]。體內(nèi)sHSPs低聚物動(dòng)態(tài)解離或聚合能夠暴露其疏水位點(diǎn),從而與解折疊的蛋白結(jié)合為可溶性復(fù)合物,實(shí)現(xiàn)對(duì)蛋白質(zhì)保護(hù)功能[11]。

      sHSPs通過磷酸化作用或翻譯后的修飾調(diào)節(jié)低聚物的狀態(tài),進(jìn)而調(diào)節(jié)其生物功能。研究表明,人類HSP27有3 個(gè)磷酸化位點(diǎn)Ser15、Ser82和Ser78,通過促分裂素原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinases,MAP)-激酶修飾,可以形成8 種可能的異構(gòu)體[12]。磷酸化過程通常會(huì)導(dǎo)致sHSPs低聚物解聚,形成小的六聚體、四聚體或二聚體[13]。如人類的HSP27在促分裂原活化蛋白活化蛋白激酶2/3(MAPK-activated protein kinase 2/3, MAPKAP-激酶2/3)的作用下形成四聚體,進(jìn)一步解聚形成二聚體[14]。人體內(nèi)磷酸化的HSP27通過穩(wěn)定內(nèi)皮細(xì)胞和(或)平滑肌細(xì)胞骨架的肌動(dòng)球蛋白來防止心血管病,而非磷酸化的HSP27無此功能[15]。

      1.3 sHSPs的功能

      1.3.1 分子伴侶功能

      分子伴侶的定義是結(jié)合并穩(wěn)定蛋白質(zhì),有利于蛋白質(zhì)正確裝配,但最終不參與蛋白質(zhì)功能結(jié)構(gòu)的組成[6]。當(dāng)細(xì)胞受到應(yīng)激損傷時(shí),蛋白天然結(jié)構(gòu)被破壞,結(jié)構(gòu)展開,同時(shí)sHSPs低聚物發(fā)生解離成小復(fù)合物,疏水基團(tuán)暴露,包埋在低聚物內(nèi)部與底物結(jié)合的位點(diǎn)暴露,與變性的蛋白質(zhì)結(jié)合形成穩(wěn)定、可溶的sHSPs-蛋白質(zhì)復(fù)合物[11]。雖然sHSPs-變性蛋白質(zhì)復(fù)合物是相對(duì)穩(wěn)定的,但sHSPs無法使受損的蛋白質(zhì)底物復(fù)性[16]。HSP60、HSP70具有正確的裝配和重新折疊合成新的蛋白質(zhì)的作用,它們通過ATP依賴的過程,正確組裝異常折疊和變性蛋白來協(xié)助防止蛋白質(zhì)不可逆聚集,并協(xié)助蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)移到正確的位置。不同于大多數(shù)熱激蛋白家族成員,sHSPs功能的實(shí)現(xiàn)不依賴于ATP[17]。

      1.3.2 調(diào)控肌動(dòng)蛋白聚合

      肌動(dòng)蛋白是肌細(xì)胞骨架微絲的重要組成部分,對(duì)維持肌肉細(xì)胞結(jié)構(gòu)的完整性起到關(guān)鍵作用。肌動(dòng)蛋白聚合時(shí),亞基在微絲正端進(jìn)行組裝,相反,F(xiàn)-肌動(dòng)蛋白即解聚變成G-肌動(dòng)蛋白單位,但延長的速度比負(fù)端解聚速率要快10 倍。在穩(wěn)定條件下,肌動(dòng)蛋白正端聚合及負(fù)末端解聚速率是相當(dāng),確保肌動(dòng)蛋白微絲保持恒定的長度。sHSPs能模仿一種同源肌動(dòng)蛋白和肌動(dòng)蛋白-肌動(dòng)蛋白結(jié)合位點(diǎn)相結(jié)合,作為一個(gè)帽子結(jié)構(gòu)有效地抑制肌動(dòng)蛋白聚合[18]。

      sHSPs非磷酸化單體的存在形式能夠通過調(diào)控組織中肌動(dòng)蛋白聚合,控制微絲動(dòng)力學(xué),從而調(diào)控微絲形成[19]。如小鼠的HSP25和αB-晶體蛋白能夠調(diào)控肌動(dòng)蛋白的組裝[20]。在無脅迫作用的穩(wěn)態(tài)細(xì)胞中,sHSPs能夠調(diào)節(jié)肌動(dòng)蛋白絲的組裝和維持細(xì)胞骨架蛋白結(jié)構(gòu)。

      1.3.3 維持骨架蛋白結(jié)構(gòu),保持細(xì)胞完整性

      許多研究表明sHSPs在維持細(xì)胞骨架結(jié)構(gòu)及完整性、細(xì)胞微絲、微管及中間絲過程具有重要作用。大多數(shù)磷酸化狀態(tài)的HSP27都可以穩(wěn)定細(xì)胞微絲;應(yīng)激條件下sHSPs與絲蛋白的協(xié)同作用可以幫助細(xì)胞抵抗熱應(yīng)激、氧化應(yīng)激、肌動(dòng)蛋白反應(yīng)性藥物等[21-22]。國內(nèi)學(xué)者通過研究大鼠骨骼肌sHSPs在離心運(yùn)動(dòng)后的表達(dá)變化,發(fā)現(xiàn)αB-晶體蛋白(αB-crystallin)增加且移位于Z盤和細(xì)胞膜,sHSPs的移位可能有助于限制骨骼肌細(xì)胞骨架蛋白崩解,或者幫助修復(fù)損傷的結(jié)構(gòu)[23]。

      1.3.4 抗細(xì)胞凋亡作用

      細(xì)胞凋亡指為維持內(nèi)環(huán)境穩(wěn)定,由基因控制的細(xì)胞自主的、有序的死亡。細(xì)胞凋亡是主動(dòng)的過程,涉及一系列基因的激活、表達(dá)以及調(diào)控等,并不是病理?xiàng)l件下?lián)p傷的一種現(xiàn)象,而是機(jī)體為更好地適應(yīng)生存環(huán)境而主動(dòng)爭取的一種死亡過程[24]。

      介導(dǎo)細(xì)胞凋亡過程中的細(xì)胞凋亡酶(caspases),是哺乳動(dòng)物細(xì)胞內(nèi)一組內(nèi)源性半胱氨酸肽酶。哺乳動(dòng)物程序性死亡途徑主要是由線粒體介導(dǎo)的內(nèi)源性凋亡通路。細(xì)胞受到脅迫作用時(shí),線粒體膜腫脹、通透性增高、促凋亡蛋白Bax、14-3-3蛋白釋放,因而細(xì)胞色素c、凋亡誘導(dǎo)因子(apoptosis inducing factor,AIF)、核酸內(nèi)切酶(Bcl-2 inhibitor of transcription,Bit1)等釋放到細(xì)胞質(zhì)中,引起的一系列級(jí)聯(lián)放大反應(yīng)導(dǎo)致大量細(xì)胞基質(zhì)裂解引起細(xì)胞凋亡[25]。

      有關(guān)sHSPs調(diào)控細(xì)胞凋亡的理論已有很多報(bào)道。Paul等[26]研究表明,小鼠細(xì)胞系中HSP27的表達(dá)影響線粒體釋放細(xì)胞色素c,對(duì)定位小鼠細(xì)胞內(nèi)HSP27的表達(dá)位置進(jìn)行定位,結(jié)果表明HSP27能干擾線粒體上游的凋亡信號(hào)。此外,αB-晶狀體在缺氧和高滲應(yīng)激的條件下,能夠抑制心肌細(xì)胞中Caspase3的活化[27]。而錯(cuò)譯突變的αB-晶狀體蛋白則失去抗凋亡作用,導(dǎo)致線粒體呈現(xiàn)更大的通透性從而引起大量細(xì)胞色素c釋放到細(xì)胞質(zhì)[28]。類似的生物功能在HSP20也得到驗(yàn)證[29]。

      總的來說,sHSPs一方面能夠通過干擾凋亡通路的化學(xué)信號(hào),抑制細(xì)胞凋亡;另一方面則能通過分子伴侶作用結(jié)合損壞或展開的蛋白質(zhì),防止細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)不可逆的損傷和蛋白質(zhì)聚集。

      2 sHSPs與肉嫩度的相關(guān)研究

      預(yù)測肉宰后初期食用品質(zhì)便于肉類工業(yè)的生產(chǎn)控制。近些年,蛋白質(zhì)組學(xué)關(guān)于肉類的研究表明,sHSPs作為生物標(biāo)記物在預(yù)測肉嫩度、顏色、保水性和風(fēng)味方面具有一定的潛力[30]。Bernard等[31]發(fā)現(xiàn),牛肉HSP27和αB-晶狀體蛋白濃度與肉的嫩度、多汁性和風(fēng)味之間成負(fù)相關(guān)關(guān)系。此外,Kim等[32]研究表明牛肉中HSP27的濃度也與其顏色成負(fù)相關(guān)(L*和a*值)。這些研究結(jié)果表明,生物標(biāo)志物的統(tǒng)計(jì)模型可以在宰后早期預(yù)測某些肉的品質(zhì)屬性,但sHSPs參與肉品質(zhì)的變化機(jī)制還有待研究。

      sHSPs在調(diào)控肉質(zhì)形成過程中可能發(fā)揮的作用最早由Ouali等[33]提出,即sHSPs表達(dá)上調(diào),阻止肌細(xì)胞凋亡進(jìn)程,同時(shí)作為肌肉蛋白的分子伴侶能維持細(xì)胞穩(wěn)態(tài)。因此,本文將從sHSPs延緩肌原纖維蛋白降解和抗細(xì)胞凋亡兩方面展開討論。

      2.1 分子伴侶功能延緩肌原纖維蛋白的降解

      肌肉向食用肉轉(zhuǎn)化過程中發(fā)生的復(fù)雜組織結(jié)構(gòu)和生理生化變化是肉嫩化的基礎(chǔ)。目前發(fā)現(xiàn)的骨骼肌中可能參與肌肉宰后嫩化的酶類主要包括溶酶體組織蛋白酶類、蛋白酶體、鈣激活酶類和細(xì)胞凋亡酶——半胱氨酸蛋白酶家族Caspases[34]。維持肌原纖維完整性的蛋白包括肌間線蛋白(desmin)、肌聯(lián)蛋白(titin)、伴肌動(dòng)蛋白、肌鈣蛋白T(troponin-T)、聯(lián)結(jié)蛋白(vinculin)等[35]。最終控制嫩化的過程是以上蛋白在該類酶作用下水解,導(dǎo)致細(xì)胞結(jié)構(gòu)的完整性喪失發(fā)生小片化,從而達(dá)到改善肉嫩度的作用。

      sHSPs作為分子伴侶保護(hù)肌肉結(jié)構(gòu)完整性的一個(gè)特征是在肌細(xì)胞受到脅迫作用后,從肌漿蛋白轉(zhuǎn)移到肌原纖維蛋白上。如受到離心應(yīng)激后,人類肌漿蛋白中HSP27的濃度減少,肌原纖維中HSP27增加[36]。因此,在脅迫條件作用下,sHSPs能夠協(xié)助穩(wěn)定該區(qū)域關(guān)鍵的、脆弱的蛋白質(zhì),延緩肌原纖維降解。

      相關(guān)研究表明,在肌原纖維蛋白提取物中加入外源性αB-晶狀體蛋白后,肌間線蛋白和肌聯(lián)蛋白的降解減少;將純化的αB-晶狀體蛋白和純化的μ-鈣蛋白酶在體外結(jié)合,在鈣離子作用下,αB-晶狀體蛋白可以將μ-鈣蛋白酶快速水解,說明αB-晶狀體蛋白可以作為μ-鈣蛋白酶的底物。進(jìn)一步實(shí)驗(yàn)結(jié)果已確認(rèn)αB-晶狀體蛋白可以競爭性抑制μ-calpain活性[37]。

      除此此外,動(dòng)物宰后極限pH值(ultimate pH,pHu)會(huì)影響到肌漿中sHSPs的濃度,從而影響肉嫩度。關(guān)于牛背最長肌成熟過程中HSP27、HSP20和αB-晶狀體蛋白的動(dòng)力學(xué)的研究表明,高pHu組肌肉sHSPs的濃度最高,低pHu組濃度最低;且高pHu肉和低pHu肉sHSPs濃度隨時(shí)間下降的速率均較中等pHu肉快[38]。這可能與sHSP的等電點(diǎn)有關(guān)。還有研究表明,sHSPs的降解與肌原纖維蛋白降解存在顯著相關(guān)性。如Lomiwes等[39]研究表明,宰后第1天的牛肉樣本肌間線蛋白與肌鈣蛋白T的降解程度,與HSP20和HSP27降解程度成顯著正相關(guān);Hwang等[40]發(fā)現(xiàn),宰后1~7 d,豬背最長肌的剪切力值與HSP27的濃度成顯著正相關(guān);Morzel等[41]提出,在牛肉嫩化過程中,HSP27與肉的嫩度成正相關(guān)。關(guān)于sHSP與肉嫩度的關(guān)系仍需進(jìn)一步研究。

      總體來說,目前研究表明sHSPs保護(hù)肌肉的結(jié)構(gòu)完整性的主要有兩種方式:1)sHSPs與肌原纖維蛋白結(jié)合,穩(wěn)定肌原纖維蛋白,維持肌肉的完整結(jié)構(gòu),延緩內(nèi)源性蛋白酶對(duì)肌原纖維蛋白的水解;2)與肌原纖維結(jié)合的sHSPs成為μ-鈣蛋白酶的底物,減緩肌原纖維蛋白的水解進(jìn)程。

      2.2 抑制宰后動(dòng)物的細(xì)胞凋亡

      動(dòng)物宰后,機(jī)體內(nèi)氧氣和營養(yǎng)供應(yīng)終止,肌細(xì)胞所處的環(huán)境逐漸變?yōu)闊o氧狀態(tài),有氧呼吸轉(zhuǎn)變?yōu)樘墙徒?。乳酸積累,pH值下降,能量水平降低,鈣離子濃度變化,這種有害的生理?xiàng)l件極有可能啟動(dòng)細(xì)胞凋亡程序,引發(fā)肌細(xì)胞凋亡,導(dǎo)致Caspase系統(tǒng)對(duì)細(xì)胞骨架結(jié)構(gòu)蛋白的降解,最終作用于肉的嫩度[42]。

      研究發(fā)現(xiàn)Caspase是內(nèi)源性蛋白水解酶,主要通過誘導(dǎo)細(xì)胞凋亡的作用來影響肉嫩度[43-44]。在研究宰后初期牛背最長肌半胱天冬酶的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)時(shí),Pulford等[45]報(bào)道宰后早期的Caspase8和Caspase9活力與pHu沒有顯著差異。但隨著肌肉成熟,中pHu組與低pHu組和高pHu肉相比,Caspase3、Caspase7的活性相對(duì)較低。這可能是由于中pHu肉有較高濃度的sHSPs,抑制Caspase3、Caspase7的激活,減緩細(xì)胞凋亡過程,導(dǎo)致肉的嫩化延遲。面對(duì)細(xì)胞凋亡,sHSPs濃度的上調(diào)對(duì)防止細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的聚集、變性,維持細(xì)胞穩(wěn)態(tài),阻止不必要的細(xì)胞凋亡起到重要作用。

      另一方面肌肉pH值動(dòng)力學(xué)特性表明,宰后肉的pH值呈不連續(xù)下降趨勢,中間會(huì)經(jīng)歷pH 6.2~6.4的穩(wěn)定期[46]。細(xì)胞凋亡的顯著特點(diǎn)是細(xì)胞膜內(nèi)外磷脂分布的改變,影響肌細(xì)胞膜電荷分布,并與pH值下降速率有關(guān)[47]。細(xì)胞膜磷脂的轉(zhuǎn)變受抗凋亡蛋白Bcl-2抑制,sHSPs作為抗凋亡蛋白,可能與Bcl-2相結(jié)合,抑制pH值下降速率,穩(wěn)定pH值變化過程,對(duì)肉嫩化過程起到重要作用[39]。

      3 結(jié) 語

      綜上所述,小分子熱應(yīng)激蛋白由于其結(jié)構(gòu)、功能上的特殊性,對(duì)肉嫩度的形成具有重要調(diào)控作用。但小分子熱應(yīng)激蛋白對(duì)嫩度影響的相關(guān)作用機(jī)理仍存在一定的爭議。此外,小分子熱應(yīng)激蛋白在不同宰前因素、動(dòng)物品種、肌纖維類型等方面對(duì)肉嫩度的影響也不盡相同,仍需要進(jìn)一步研究。

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      DOI:10.7506/spkx1002-6630-201613042

      中圖分類號(hào):TS251.1

      文獻(xiàn)標(biāo)志碼:A

      文章編號(hào):1002-6630(2016)13-0232-05

      收稿日期:2015-09-24

      基金項(xiàng)目:國家現(xiàn)代農(nóng)業(yè)(肉雞)產(chǎn)業(yè)技術(shù)體系建設(shè)專項(xiàng)(CARS-42)

      作者簡介:李鑫(1993—),女,碩士研究生,主要從事肉品加工與質(zhì)量安全控制研究。E-mail:2015108064@njau.edu.cn

      *通信作者:徐幸蓮(1962—),女,教授,博士,主要從事肉品加工與質(zhì)量安全控制研究。E-mail:xlxu@njau.edu.cn

      Relationship between Small Heat Shock Proteins and Meat Tenderness

      LI Xin, XING Tong, XU Xinglian*
      (Key Laboratory of Meat Processing and Quality Control, Ministry of Education, Nanjing Agricultural University, Nanjing 210095, China)

      Abstract:The development of meat eating quality is closely related to complex biochemical processes during postmortem aging.Oxygen and nutrient withdrawal following exsanguination is known to induce apoptosis, so that muscle cells inevitably engage towards apoptotic cell death.Thus, factors that regulate the process of apoptotic cell death of muscle cells are believed to influence the ultimate meat quality.Small heat shock proteins (sHSPs), as biomarkers for meat quality attributes,have been confirmed by many proteomic studies.Due to the anti-apoptotic and molecular chaperone functions, sHSPs can protect myofibrillar proteins from degradation, interfere with cellular signal transduction pathways, delay myofibrillar protein degradation by endogenous enzymes and extend the process of meat aging.In this review, we discuss the mechanism of their possible chaperone and anti-apoptotic roles involved in meat tenderness during the conversion of muscle to meat.

      Key words:small heat shock proteins; tenderness; chaperone; apoptosis

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