田金河，王艷婕，周亞旗，藺 芳，王書(shū)麗，王利平

（1.新鄉(xiāng)學(xué)院生命科學(xué)與基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)學(xué)院，河南 新鄉(xiāng) 453003；2.河南科技學(xué)院生命科技學(xué)院，河南 新鄉(xiāng) 453003）

我國(guó)是雞肉生產(chǎn)與消費(fèi)大國(guó)，在日常生產(chǎn)與消費(fèi)過(guò)程中會(huì)產(chǎn)生大量副產(chǎn)物雞架。傳統(tǒng)的機(jī)械采肉及水解方式無(wú)法充分利用雞架蛋白，雞架常被用于生產(chǎn)飼料或直接丟棄，造成資源浪費(fèi)和環(huán)境污染。

酸/堿溶解等電點(diǎn)沉淀（isoelectric solubilization/precipitation，ISP）法可用于從水產(chǎn)原料、低值禽肉中提取肉類(lèi)蛋白，具有工藝簡(jiǎn)單、蛋白回收率高以及保持蛋白凝膠特性等優(yōu)點(diǎn)。Zhao Xue等采用ISP法提取PSE（pale, soft and exudative）雞肉蛋白，發(fā)現(xiàn)蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生明顯變化，相比PSE雞肉糜具有更好的凝膠形成能力（儲(chǔ)能模量增大）。Li Xin等采用堿溶ISP法制備的鵝肝分離蛋白表現(xiàn)出良好的凝膠形成能力以及持水性。ISP法能有效降低PSE肉體系中的促氧化成分如脂類(lèi)、色素及肌紅蛋白等含量，使蛋白在氧化條件下產(chǎn)生更少的羰基衍生物和席夫堿，從而改善PSE肉蛋白的氧化穩(wěn)定性。高強(qiáng)度超聲（high intensity ultrasound，HIU）是一種利用空化與微射流效應(yīng)有效提高生物質(zhì)提取效率的綠色環(huán)保方法。álvarez等采用HIU輔助ISP法提取馬鮫魚(yú)分離蛋白，所得蛋白提取率較高。

肉雞胴體分割后，仍有少量雞肉附著于雞架，由于雞骨纖細(xì)復(fù)雜，造成這些蛋白不易分離。采用鹽溶法提取肉類(lèi)蛋白耗時(shí)較長(zhǎng)（24 h），且蛋白不易富集分離（蛋白質(zhì)量濃度約20～30 mg/mL）。ISP法適于從結(jié)構(gòu)復(fù)雜的原料中提取蛋白，如磷蝦和魚(yú)排加工副產(chǎn)物等，具有耗時(shí)短（約30 min）、提取蛋白含量高（100 mg/g以上）的優(yōu)勢(shì)。但目前鮮見(jiàn)ISP法用于提取雞架蛋白的報(bào)道。作為肉雞加工行業(yè)的大宗副產(chǎn)物，雞架的高值開(kāi)發(fā)利用可大幅提升行業(yè)利潤(rùn)，減少蛋白資源浪費(fèi)。本實(shí)驗(yàn)利用HIU輔助ISP法，以雞架為原料提取分離蛋白（protein isolate，PI），研究不同酸/堿溶解及HIU輔助條件下雞架PI組成及其凝膠特性，以期為雞架的高值化利用提供理論數(shù)據(jù)參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

雞胸肉、雞架（白條雞去除內(nèi)臟、胸肉、雞翅、雞腿、雞爪、頭尾后所剩骨架，于-5 ℃保存） 洛陽(yáng)六合惠泉食品有限公司。

實(shí)驗(yàn)所用化學(xué)試劑均為分析純及以上等級(jí)。

1.2 儀器與設(shè)備

HLQ-8斬拌機(jī)、HFM型絞肉機(jī) 安徽華菱西廚裝備股份有限公司；TKLD-650L速凍機(jī) 廣東南海太康制冷設(shè)備有限公司；Neofuge18R臺(tái)式高速冷凍離心機(jī)上海力申科學(xué)儀器有限公司；FJ-200高速分散均質(zhì)機(jī)上海標(biāo)本模型廠；JN-IID超聲波細(xì)胞破碎儀寧波新芝生物科技股份有限公司；T6紫外-可見(jiàn)分光光度計(jì)北京普析通用儀器有限責(zé)任公司；FiveEasy Plus pH計(jì)/LE438電極 瑞士Mettler Toledo公司；Invitrogen電泳分離系統(tǒng)（Mini Gel Tank）、NuPAGE 4%～12% Bis-Tris蛋白預(yù)制梯度膠板（厚1.0 mm、12 孔） 美國(guó)賽默飛科技公司；TA.XTC質(zhì)構(gòu)儀 上海保圣實(shí)業(yè)發(fā)展有限公司；PQ001臺(tái)式核磁共振分析儀 上海紐邁電子有限公司；NH310色差計(jì) 深圳市三恩時(shí)科技有限公司；QUANTA FEG 250電子掃描顯微鏡 美國(guó)FEI公司。

1.3 方法

1.3.1 原料處理

將雞架斬拌為粒徑小于1 cm的顆粒，絞碎（直徑3 mm孔板）2 次制成雞架糜，分裝入聚乙烯樣品袋，速凍機(jī)30 min內(nèi)凍結(jié)至-30 ℃以下，后轉(zhuǎn)移至-80 ℃冰箱內(nèi)保存。

1.3.2 雞架蛋白溶解特性測(cè)定

雞架糜在4 ℃條件下過(guò)夜解凍，以質(zhì)量比1∶7加入4 ℃蒸餾水，高速均質(zhì)（均質(zhì)頭直徑15 mm、20 000 r/min、2 min）得到勻漿液。加入堿液（2 mol/L NaOH溶液）或酸液（2 mol/L HCl溶液）分別調(diào)節(jié)勻漿液pH值至2.0～12.0（以0.5為梯度），待pH值穩(wěn)定后繼續(xù)攪拌5 min，將勻漿液離心（4 ℃、12 000×、10 min，記為第1次離心），取中間層，采用雙縮脲法，以牛血清白蛋白為標(biāo)準(zhǔn)品，測(cè)定蛋白質(zhì)量濃度，以蛋白質(zhì)量濃度最小的pH值作為雞架蛋白表觀等電點(diǎn)。

1.3.3 HIU處理

為研究HIU對(duì)PI提取效率以及PI凝膠特性的影響，在第1次離心前對(duì)雞架勻漿液進(jìn)行HIU處理。將超聲波發(fā)生器變幅桿（直徑18 mm）浸入雞架勻漿液（約320 mL）10～20 mm，在20 kHz、900 W、60%振幅條件下以工作3 s、間歇2 s的模式處理3 min。HIU處理期間通過(guò)冰水浴控制勻漿液溫度在4 ℃以下。根據(jù)Hagenson等的方法計(jì)算得到上述HIU處理?xiàng)l件下的能量密度為12.6 W/cm。

1.3.4 ISP法提取PI

采用1.3.2節(jié)方法，調(diào)節(jié)雞架勻漿液pH值至3.0或11.5，并對(duì)勻漿液離心（4 ℃、12 000×、10 min），取中間層蛋白溶液調(diào)節(jié)pH值至雞架蛋白表觀等電點(diǎn)后進(jìn)行第2次離心（4 ℃、12 000×、10 min），所得沉淀即為PI，于4 ℃以下保存。酸溶或堿溶以及是否通過(guò)HIU處理所得的PI樣品分別以酸溶PI（PI3.0H、PI3.0）以及堿溶PI（PI11.5H、PI11.5）表示。采用GB 5009.5—2016《食品安全國(guó)家標(biāo)準(zhǔn) 食品中蛋白質(zhì)的測(cè)定》（凱氏定氮法）分別測(cè)定對(duì)照（雞胸肉）、雞架、第1次離心沉淀和各PI樣品中的蛋白含量。

1.3.5 PI組成分析

參考田金河等的方法稍作改動(dòng)，采用十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）分析所提取的PI組成。將凝膠置于緩沖溶液（8 mol/L脲素、20 mmol/L Tris、2%（質(zhì)量分?jǐn)?shù)）SDS、2%（體積分?jǐn)?shù)）巰基乙醇，pH 8.0）中，以200 V恒壓模式電泳分離，上樣量15 μg，采用Mark12蛋白標(biāo)準(zhǔn)樣品（10～200 kDa）作為參照。

1.3.6 PI凝膠的制備

根據(jù)Zhao Xue等的方法稍作修改。將PI調(diào)節(jié)至pH 7.0±0.1，測(cè)得蛋白含量為100 mg/g。按質(zhì)量分?jǐn)?shù)1%向PI中加入NaCl，充分?jǐn)嚢杈鶆颍⑷?0 mL離心管，離心（500×、4 ℃、3 min）排氣，然后80 ℃水浴20 min制成凝膠。凝膠自然冷卻后轉(zhuǎn)移至4 ℃冰箱隔夜保存。以1.3.1節(jié)相同方法獲取雞胸肉糜直接制備的凝膠作為對(duì)照。

1.3.7 凝膠特性測(cè)定

采用CIE L*a*b*色差系統(tǒng)，取PI凝膠光滑切面分別測(cè)定*、*、*值，平行測(cè)定3 次，結(jié)果取平均值。凝膠白度按式（1）計(jì)算。

PI凝膠質(zhì)構(gòu)測(cè)定參考Zhao Xue等的方法。樣品于室溫平衡30 min后，切為圓柱形（直徑25 mm、高20 mm），采用P/50探頭TPA模式，兩次壓縮間隔1 s，測(cè)前、測(cè)中、測(cè)后速率分別為2、1、2 mm/s，記錄硬度和彈性測(cè)定結(jié)果。

PI凝膠持水力測(cè)定參考Zhao Xue等的方法稍作修改。按式（2）計(jì)算蒸煮損失率。取常溫凝膠樣品，稱(chēng)質(zhì)量后裝入100 mL離心管（底部墊有5 層濾紙），離心（20 ℃、10 000×、10 min），再次稱(chēng)質(zhì)量，按式（3）計(jì)算離心損失率。

式中：為加熱前凝膠質(zhì)量/g；為凝膠冷卻后用濾紙吸干表面水分后質(zhì)量/g；為凝膠樣品質(zhì)量/g；為離心后凝膠質(zhì)量/g。

1.3.8 低場(chǎng)核磁共振分析凝膠水分分布

根據(jù)計(jì)紅芳等的方法稍作修改。稱(chēng)取約2.0 g凝膠樣品放入核磁測(cè)試管（直徑15 mm）內(nèi)，測(cè)定水分弛豫時(shí)間。測(cè)定溫度30 ℃，質(zhì)子共振頻率20 MHz，采樣頻率100 kHz，半回波時(shí)間250 μs，重復(fù)掃描16 次，掃描間隔110 ms，掃描回波數(shù)12 000，利用CPMG序列測(cè)定得到指數(shù)衰減圖形，經(jīng)Multi Exp Inv Analysis軟件反演，得到弛豫時(shí)間峰值、峰面積比例、峰起始時(shí)間和結(jié)束時(shí)間等。

1.3.9 掃描電子顯微鏡觀察凝膠微觀結(jié)構(gòu)

根據(jù)Zhao Xue等的方法稍作改動(dòng)。將凝膠樣品切成長(zhǎng)方體（2 mm×4 mm×4 mm），置于4 ℃、體積分?jǐn)?shù)2.5%戊二醛溶液（用0.1 mol/L磷酸鈉溶液配制，pH 7.0）浸泡48 h后，0.1 mol/L磷酸鈉緩沖溶液（pH 7.0）清洗3 次，再進(jìn)行梯度乙醇脫水（體積分?jǐn)?shù)30%～100%，8 個(gè)梯度，每個(gè)梯度15 min），乙酸異戊酯浸泡15 min，然后冷凍干燥和噴金處理（厚度約10 nm），以10 kV加速電壓進(jìn)行掃描電子顯微鏡觀察。

1.4 數(shù)據(jù)處理與分析

以上指標(biāo)至少重復(fù)3 次測(cè)定，計(jì)算平均值及標(biāo)準(zhǔn)差，利用SAS 8.1分析軟件，采用Duncan Multiple Range進(jìn)行不同樣品平均值間的方差分析，確定差異顯著性，置信度95%。采用Origin 8.0軟件繪圖。

2 結(jié)果與分析

2.1 雞架蛋白溶解特性

由圖1可知，未經(jīng)HIU處理時(shí)，隨著雞架勻漿液酸/堿性逐漸增強(qiáng)，蛋白質(zhì)量濃度逐漸增加，在pH 3.0和pH 11.5處，蛋白質(zhì)量濃度分別增加至11.87 mg/mL和13.37 mg/mL，繼續(xù)增強(qiáng)酸性或堿性，蛋白質(zhì)量濃度不再有明顯變化。pH 5.5時(shí)勻漿液中蛋白質(zhì)量濃度最低，即pH 5.5為雞架蛋白的表觀等電點(diǎn)。上述溶解特性與雞胸肉蛋白基本一致，表明肌原纖維蛋白（骨骼?。┦请u架中的主要蛋白。HIU處理可提高勻漿液中蛋白質(zhì)量濃度，HIU處理后，在pH 11.5處，蛋白質(zhì)量濃度提高至14.38 mg/mL，有研究報(bào)道，馬鮫魚(yú)肉勻漿蛋白質(zhì)量濃度在HIU處理后也得到顯著提高。HIU促進(jìn)蛋白溶解主要由于其空穴效應(yīng)。這一效應(yīng)的微米級(jí)物理振蕩可能促進(jìn)了骨骼肌與雞骨架的分離以及肌原纖維蛋白超微結(jié)構(gòu)的崩潰。根據(jù)上述結(jié)果，綜合考慮PI得率、酸堿液消耗量等因素，選擇pH 3.0和pH 11.5作為本實(shí)驗(yàn)ISP法提取雞架PI的溶解pH值，并分別研究在pH 3.0和pH 11.5下HIU處理對(duì)PI組成以及凝膠特性的影響。

圖1 不同pH值下不同處理雞架勻漿液中蛋白質(zhì)量濃度Fig. 1 Protein concentration in the homogenate of chicken ribs treated by different methods as a function of pH

2.2 蛋白樣品的SDS-PAGE分析結(jié)果

如圖2所示，雞架與雞胸肉的主要蛋白組分一致，均為肌原纖維蛋白，且雞架SDS-PAGE圖譜中較雞胸肉新出現(xiàn)的4 個(gè)條帶可能來(lái)源于骨骼內(nèi)的膠原蛋白。與雞胸肉相比，PI含有更多小分子質(zhì)量蛋白（分子質(zhì)量約14.4 kDa以及＜10 kDa），可能來(lái)自于骨髓。

第1次離心沉淀的主要蛋白組分為4 種膠原蛋白、少量肌球蛋白重鏈（myosin heavy chain，MHC）、肌動(dòng)蛋白以及小分子質(zhì)量蛋白，堿溶后第1次離心沉淀與酸溶后第1次離心沉淀相比，MHC、肌動(dòng)蛋白以及小分子質(zhì)量蛋白條帶數(shù)量減少，且HIU處理加強(qiáng)了減少的趨勢(shì)，說(shuō)明第1次沉淀中肌原纖維蛋白已經(jīng)溶解并與膠原蛋白分離，堿溶和HIU處理均能促進(jìn)肌原纖維蛋白溶出。

酸溶PI相對(duì)于雞架新增3 個(gè)條帶，而MHC條帶明顯減弱，表明MHC發(fā)生了降解，這與Marmon等的研究結(jié)果一致，可能是由雞架附著的骨骼肌所含內(nèi)源蛋白酶引起。HIU處理減弱了MHC的降解，可能是HIU抑制了蛋白酶活性。有報(bào)道稱(chēng)HIU會(huì)對(duì)蛋白三級(jí)甚至二級(jí)構(gòu)象產(chǎn)生一定影響，如HIU對(duì)胰蛋白酶活性具有一定抑制作用。堿溶PI主要蛋白組成與雞胸肉基本一致，HIU處理增加了堿溶PI中MHC和肌動(dòng)蛋白含量，表明堿溶解和HIU處理均有助于雞架中肌原纖維蛋白的溶解。

圖2 雞胸肉、雞架、第1次離心沉淀以及PI組成SDS-PAGE分析結(jié)果Fig. 2 Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis of protein profiles of chicken breast, chicken ribs, first centrifugal precipitate and PI

2.3 PI凝膠質(zhì)構(gòu)特性

硬度和彈性是反映凝膠質(zhì)構(gòu)特性的主要指標(biāo)。如表1所示，堿溶PI凝膠硬度和彈性顯著高于酸溶PI凝膠（＜0.05），原因可能在于：一方面，酸溶PI中MHC發(fā)生降解，含量減少、分子鏈長(zhǎng)度縮短，影響了蛋白的交聯(lián)聚集，如Chen Yichen等的研究表明蛋白酶的降解導(dǎo)致鱒魚(yú)加工副產(chǎn)物蛋白無(wú)法形成凝膠；另一方面，堿溶處理使肌球蛋白更多的疏水基團(tuán)和巰基暴露，有助于蛋白凝膠的形成。Zhao Xue等研究也發(fā)現(xiàn)堿溶ISP蛋白的凝膠硬度和彈性顯著高于酸溶ISP蛋白。HIU處理對(duì)酸溶PI凝膠質(zhì)構(gòu)特性有顯著改善（＜0.05），可能由于HIU處理減弱了MHC的降解，但HIU處理對(duì)堿溶PI凝膠質(zhì)構(gòu)特性沒(méi)有顯著影響。此外，堿溶PI凝膠質(zhì)構(gòu)特性與雞胸肉凝膠沒(méi)有較大差異，表明堿溶PI保持了良好的凝膠特性。

表1 不同蛋白樣品所制備凝膠的特性Table 1 Gel properties of PI and control samples

2.4 PI凝膠持水性

凝膠的蒸煮損失率反映了凝膠形成過(guò)程中的蛋白親水與疏水特性，而離心損失率則能夠反映凝膠蛋白束縛水的能力和凝膠微觀結(jié)構(gòu)，兩者從不同角度反映凝膠的持水性。如表1所示，堿溶PI凝膠的蒸煮損失率和離心損失率均顯著低于酸溶PI凝膠，與對(duì)照凝膠沒(méi)有顯著差異。HIU處理顯著降低了酸溶PI凝膠的蒸煮損失率和離心損失率（＜0.05），增強(qiáng)了持水性，但對(duì)堿溶PI凝膠影響不顯著。凝膠的持水性主要取決于蛋白網(wǎng)絡(luò)的致密性和完整程度及其保持水分的能力，組織均勻的三維網(wǎng)絡(luò)具有更強(qiáng)的持水力。凝膠中分子化學(xué)鍵種類(lèi)、肌漿蛋白含量等也會(huì)影響凝膠持水性。酸溶PI凝膠的持水性較差，可能是由于MHC的過(guò)度降解導(dǎo)致大分子間作用力減弱，無(wú)法形成致密的三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，HIU處理減弱了MHC降解程度，因而增強(qiáng)了酸溶PI凝膠的持水性。而堿溶PI保持了良好的持水能力，一方面由于其含有大量完整的肌球蛋白；另一方面肌球蛋白構(gòu)象的展開(kāi)會(huì)引起較多疏水基團(tuán)和游離巰基暴露，有利于蛋白交聯(lián)形成三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。

2.5 PI凝膠白度

PI凝膠白度均顯著低于對(duì)照凝膠（＜0.05），這是由于雞架中骨髓含有的肌紅蛋白和血紅蛋白等呈色蛋白在制備PI的離心過(guò)程中沉淀（對(duì)應(yīng)圖2中泳道7～10底部小分子質(zhì)量蛋白條帶）。酸溶PI會(huì)回收少量呈色蛋白，且酸處理更易引起這類(lèi)蛋白構(gòu)象改變，因此酸溶PI凝膠白度較高。Panpipat和Rawdkuen等制備的酸溶PI凝膠均較堿溶PI凝膠具有更高的白度。HIU處理使酸/堿溶PI凝膠白度均顯著提高，這可能是由于HIU能夠引起呈色蛋白構(gòu)象發(fā)生變化，使其顏色變淺、白度增加。

2.6 PI凝膠水分分布

如圖3所示，凝膠樣品中水分弛豫時(shí)間（）存在4 類(lèi)：（0～1 ms）、（1～10 ms）、（80～120 ms）以及（900～1 700 ms），分別對(duì)應(yīng)蛋白大分子表面吸附水（和）、毛細(xì)管作用力束縛水（不易流動(dòng)水，）以及自由水（），以各峰面積所占百分比表示不同狀態(tài)水分相對(duì)含量，分別記為、、及。由表2可知，5 組樣品均大于95%，表明凝膠中主要為不易流動(dòng)水。未經(jīng)HIU處理時(shí)，酸溶PI凝膠的、及均顯著大于堿溶PI凝膠（＜0.05），表明后者對(duì)水分子具有更強(qiáng)的結(jié)合力和束縛力，二者雖無(wú)顯著差異，但考慮到酸溶PI凝膠較堿溶PI凝膠具有更大的蒸煮損失率（18.41%和12.34%），可以推測(cè)后者不易流動(dòng)水實(shí)際含量要高于前者，表明堿溶PI凝膠具有更強(qiáng)的持水力，Zhao Xue等也得出類(lèi)似結(jié)果。HIU處理使酸溶PI凝膠及均顯著減?。ǎ?.05），但對(duì)堿溶PI凝膠和均無(wú)顯著影響，表明HIU處理能夠顯著提高酸溶PI凝膠的持水力，但對(duì)堿溶PI凝膠影響不大。對(duì)照凝膠和均顯著小于PI凝膠，表明其水分吸附能力優(yōu)于PI凝膠，但與堿溶PI凝膠差異不顯著，結(jié)合凝膠蒸煮損失率和離心損失率，推測(cè)PI凝膠的持水機(jī)理與對(duì)照凝膠可能不同，這可能與蛋白聚集方式不同以及PI含有較多小分子質(zhì)量蛋白有關(guān)。

圖3 凝膠水分分布規(guī)律Fig. 3 Distribution of water in gel samples

表2 凝膠樣品中的水分分布及相對(duì)含量Table 2 T2 and peak area fractions of four states of water in gel samples

2.7 PI凝膠微觀結(jié)構(gòu)

如圖4所示，未經(jīng)HIU處理時(shí)，酸溶PI凝膠微觀結(jié)構(gòu)與堿溶PI凝膠相比，組織結(jié)構(gòu)明顯粗糙、孔洞大，后者則較為均勻致密，具有明顯的蛋白分子交聯(lián)結(jié)構(gòu)，與對(duì)照凝膠接近，表明堿溶PI具有良好的凝膠形成能力，其均勻致密的凝膠結(jié)構(gòu)也很好地解釋了其良好的質(zhì)構(gòu)（硬度和彈性）和持水性。HIU處理能夠顯著改善酸溶PI凝膠的微觀結(jié)構(gòu)，表明酸溶PI凝膠微觀結(jié)構(gòu)較差主要是由于MHC降解。而HIU處理前后堿溶PI凝膠的微觀結(jié)構(gòu)均較均勻、致密，表明HIU處理對(duì)堿溶PI凝膠微觀結(jié)構(gòu)形成沒(méi)有顯著影響。對(duì)照凝膠微觀結(jié)構(gòu)與Shao Junjie等的研究結(jié)果非常接近，而Zhao Xue等發(fā)現(xiàn)酸溶PSE雞胸肉蛋白凝膠的微觀結(jié)構(gòu)也較堿溶法提取蛋白凝膠更為粗糙，但具有明顯的蛋白交聯(lián)結(jié)構(gòu)，優(yōu)于本實(shí)驗(yàn)中酸溶PI凝膠微觀結(jié)構(gòu)，可能是由于MHC未發(fā)生降解。

圖4 PI凝膠微觀結(jié)構(gòu)的掃描電子顯微鏡圖Fig. 4 Microscopic structure of gels prepared from PIs and chicken breast meat

3 結(jié) 論

ISP法能夠高效提取雞架蛋白，所得PI主要組分為肌原纖維蛋白和多種小分子質(zhì)量蛋白。酸溶條件引起MHC降解并使PI凝膠特性變差，但HIU輔助能夠改善這一現(xiàn)象。堿性PI具有良好的凝膠形成能力，凝膠質(zhì)構(gòu)和持水性均與對(duì)照凝膠無(wú)顯著差異。HIU處理可促進(jìn)堿溶條件下蛋白溶解，且不影響PI形成凝膠的能力。PI中含有較多呈色蛋白，導(dǎo)致其制備的凝膠白度較對(duì)照凝膠低。雞架堿溶PI具有與雞胸肉蛋白相當(dāng)?shù)哪z形成能力，對(duì)雞架這一大宗低值蛋白資源的增值利用具有重要意義。