崔國庭
王 緞1,2
郭金英1,2
任國艷1,2
(1. 河南科技大學(xué)食品與生物工程學(xué)院,河南 洛陽 471023;2. 食品加工與安全國家級教學(xué)示范中心,河南 洛陽 471023)
面筋蛋白又稱為貯藏蛋白,主要由麥醇溶蛋白和麥谷蛋白組成,面筋蛋白約占小麥蛋白總量的80%。面筋蛋白形成三維空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)受到原料中麥谷蛋白和麥醇溶蛋白比例、外源添加物、加工方式、冷凍變性等因素的影響。饅頭、面條、油條等面制品通常需要進(jìn)行冷凍冷藏、酵母發(fā)酵、蒸煮、油炸等處理,經(jīng)過這些物理或生物加工處理,面筋蛋白的結(jié)構(gòu)會發(fā)生改變,進(jìn)而影響面筋蛋白的功能性質(zhì)以及面制品的品質(zhì)。國內(nèi)外學(xué)者廣泛研究了加工條件對面筋蛋白結(jié)構(gòu)和功能性質(zhì)的影響,文章擬綜述物理和生物等加工手段對面筋蛋白結(jié)構(gòu)與功能性質(zhì)的影響,以期為面制品等相關(guān)食品領(lǐng)域研究提供依據(jù)。
以小麥為基礎(chǔ)的面制品的生產(chǎn)過程中,經(jīng)常需要經(jīng)過蒸煮、焙烤、油炸或微波等熱加工工藝。適宜的熱加工能提高面制品的感官特性,改變面筋蛋白相對分子質(zhì)量、麥谷蛋白與麥醇溶蛋白比例、面筋蛋白分子高級結(jié)構(gòu),延長面制品的保質(zhì)期,其功能特性如溶解度、持水力、乳化性、起泡性以及致敏性/抗原性等理化性質(zhì)亦隨之改變[1]。
蒸煮是面條等面制品常用的熱加工方法之一。面筋蛋白經(jīng)過高溫高濕處理,面筋蛋白分子高級結(jié)構(gòu)趨向于紊亂,理化性質(zhì)發(fā)生改變(見表1)。麥醇溶蛋白分子中的β-折疊比例下降,無規(guī)卷曲比例上升,隨著溫度增加至100 ℃后結(jié)構(gòu)出現(xiàn)紊亂;麥谷蛋白在低于80 ℃加熱過程中逐步展開分子鏈,加熱溫度高于80 ℃,麥谷蛋白重新折疊、聚合,其聚體質(zhì)量分?jǐn)?shù)顯著升高、粒徑增大、α-螺旋和β-折疊等有序結(jié)構(gòu)比例降低,無規(guī)卷曲等無序結(jié)構(gòu)比例上升。隨著加熱時(shí)間的延長,麥谷蛋白占比增高、麥醇溶蛋白則相反,面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)中的孔隙增大[2],蛋白質(zhì)分子鏈伸展、柔性增加,分子中的二硫鍵斷裂、暴露出大量的疏水性基團(tuán),導(dǎo)致其表面的疏水性增高、起泡能力和泡沫穩(wěn)定性增加,溶解度下降;此外,熱處理還會導(dǎo)致麥醇溶蛋白分子聚集,降低其致敏性[3];熱變性會使麥醇溶蛋白暴露不同的功能基團(tuán),使其抗原特性降低64%,降低了醇溶蛋白被免疫球蛋白識別的概率[4]。
表1 溫度對面筋蛋白結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的影響
油炸是油條等面食常用的另一種熱加工方法。油炸能夠影響面筋蛋白的分子結(jié)構(gòu)、含量、增強(qiáng)面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)、降低面筋蛋白的營養(yǎng)[5]。維系面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)穩(wěn)定性的因素主要為二硫鍵和疏水相互作用,高溫油炸造成面筋蛋白分子斷裂,破壞了維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的氫鍵、二硫鍵和疏水相互作用等作用力,顯著改變了面筋蛋白的二級結(jié)構(gòu)。油炸之后,面筋蛋白中的α-螺旋和β-轉(zhuǎn)角含量顯著降低,β-折疊和無規(guī)卷曲含量顯著升高[6],高溫油炸造成面筋蛋白分子斷裂,再以二硫鍵、疏水相互作用進(jìn)行聚合,形成了分子量更高的麥谷蛋白聚合體。張媛[7]認(rèn)為在高溫油炸過程中,蛋白分子發(fā)生高溫?zé)峋酆闲纬甥湽鹊鞍拙酆象w,是面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)得到增強(qiáng)的原因之一;α-螺旋含量降低、β-折疊含量增加,是面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)增強(qiáng)的另一個(gè)原因。此外,還有學(xué)者[8]認(rèn)為,面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的增強(qiáng)是由于糊化后的淀粉與面筋蛋白相結(jié)合,形成了強(qiáng)度和彈性更高的結(jié)構(gòu),從而增強(qiáng)了面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。油炸過程中,面筋蛋白的氨基酸殘基與還原糖發(fā)生美拉德反應(yīng),在提高面制品香氣與色澤的同時(shí),蛋白質(zhì)的消化率降低、生成具有健康威脅的化合物丙烯酰胺[9]。
焙烤是食品工業(yè)常用的另一種熱加工工藝。焙烤食品種類繁多,蛋白質(zhì)經(jīng)過焙烤與還原糖進(jìn)行美拉德反應(yīng),增加了食品的風(fēng)味、色澤,降低了蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價(jià)值。有研究[10]顯示,經(jīng)過焙烤處理,增加了麥谷蛋白大聚體分子之間的二硫鍵,降低了面筋蛋白的消化率。目前研究焙烤對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)影響文獻(xiàn)報(bào)道較少,且主要集中在焙烤對于面筋蛋白質(zhì)消化率的影響,焙烤對于面筋蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的影響有待研究者繼續(xù)深入探索。
微波以其高效的熱加工效率逐漸被應(yīng)用于食品加工中。微波加熱之后,面筋蛋白的二級結(jié)構(gòu)被破壞、面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)增強(qiáng)、面筋蛋白消化率下降(見表1)。劉海波等[11]研究發(fā)現(xiàn),面筋蛋白經(jīng)100~800 W的微波處理,其二級結(jié)構(gòu)被破壞,α-螺旋含量顯著降低,β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲含量上升,可能是微波的熱作用破壞了蛋白質(zhì)分子間的二硫鍵、氫鍵、范德華力等作用力,導(dǎo)致了面筋蛋白的空間結(jié)構(gòu)的改變;張海華等[12]使用200~1 000 W微波處理面筋蛋白,微波的熱效應(yīng)引起面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)β-折疊結(jié)構(gòu)、擴(kuò)展結(jié)構(gòu)、α-螺旋和β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)的形成。陸毅等[13]使用微波預(yù)處理面筋蛋白,發(fā)現(xiàn)面筋蛋白的凝膠強(qiáng)度得到顯著提高,微波改善了面筋蛋白體系中的疏水相互作用、促使面筋蛋白形成更致密、均勻的三維空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)。Xiang等[14]的研究還顯示,使用1 000 W微波處理5 min后,面筋蛋白在體外消化4 h的消化率僅為空白對照組面筋蛋白的34%,消化率顯著下降;面筋蛋白的消化率隨微波處理時(shí)間延長或微波功率增大而下降。其下降原因可能是微波處理促進(jìn)了面筋蛋白分子間的交聯(lián),并且隨著微波功率和處理時(shí)間的增加,面筋蛋白分子間交聯(lián)程度也隨之上升,從而影響了胃蛋白酶和胰蛋白酶與面筋蛋白分子的接觸,導(dǎo)致消化率下降。
隨著冷凍食品的快速發(fā)展,冷凍面團(tuán)以其加工方便,工業(yè)化、標(biāo)準(zhǔn)化程度高等優(yōu)點(diǎn),在面制品市場中越來越受到廣泛的關(guān)注和應(yīng)用[15]。但是冷凍面團(tuán)存在一些問題,如凍藏破壞了面筋蛋白的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),造成面團(tuán)醒發(fā)時(shí)間長,面制品黏彈性變差、感官評價(jià)下降等問題[16]98-119(見表2)。為克服這個(gè)問題,國內(nèi)外對面筋蛋白在凍融過程中的結(jié)構(gòu)和理化特性等方面的變化進(jìn)行了大量的研究。
表2 冷凍對面筋蛋白結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的影響
面筋蛋白在冷凍及凍融過程中的結(jié)構(gòu)變化是冷凍面制品品質(zhì)下降的主要原因,其結(jié)構(gòu)變化主要體現(xiàn)在面筋蛋白二級結(jié)構(gòu)的改變[20]。面筋蛋白在冷凍過程中蛋白的二級結(jié)構(gòu)變化受到冷凍溫度和時(shí)間的影響。在-18 ℃條件下凍藏時(shí)間高于90 d,易溶于SDS的面筋蛋白中α-螺旋含量相對于凍藏初期降低了10%、β-折疊含量上升了7.9%、β-轉(zhuǎn)角增加了1.9%;難溶于SDS的面筋蛋白中α-螺旋和無規(guī)卷曲含量分別上升了10.7%和3.2%,β-折疊降低了12.6%、β-轉(zhuǎn)角下降了1.4%。面筋蛋白在冷凍貯藏過程中分子量降低、二硫鍵比例下降、游離巰基含量升高,面筋蛋白分子表面疏水性增加,面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)變得破碎,從而引起面筋蛋白的起泡性、黏彈性、熱穩(wěn)定性等功能性質(zhì)發(fā)生變化,導(dǎo)致冷凍面制品品質(zhì)劣化[21]。面筋蛋白相對分子質(zhì)量在凍融過程中隨著冷凍時(shí)間的延長(10~120 d)而降低,可能是蛋白質(zhì)分子內(nèi)、分子間的二硫鍵斷裂、巰基含量增加,二硫鍵比例下降引起的,這與面筋蛋白在凍融過程中溫度的波動有關(guān)[22]。
面筋蛋白結(jié)構(gòu)與相對分子質(zhì)量的改變導(dǎo)致了面筋蛋白起泡性、流變特性和熱穩(wěn)定性等功能性質(zhì)的變化。面筋蛋白的氣泡能力和黏彈性隨凍藏時(shí)間的延長而下降,Wang等[17]研究顯示,凍藏45 d后,醇溶蛋白的氣泡體積降低了26.18%,可能是由于冷凍破壞了面筋蛋白的結(jié)構(gòu),導(dǎo)致小麥面筋蛋白表面疏水性提高、水合能力下降。面筋蛋白在凍藏過程中黏性模量(G″)、彈性模量(G′)及損耗角(tanδ)均呈下降趨勢,這主要是凍藏過程中冰晶破壞了面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)造成的結(jié)果[18]。面筋蛋白凍藏60 d的熱變性溫度由凍藏前的52.95 ℃增加至60.35 ℃,可能是在凍藏過程中面筋蛋白分子鏈伸長,內(nèi)部的疏水性基團(tuán)暴露引起蛋白質(zhì)的疏水性增加,面筋蛋白表面疏水性上升,導(dǎo)致了其熱變性溫度升高[19]。在凍藏初期面筋蛋白的表面光滑、組織緊密,凍藏后期(120 d)表面粗糙、結(jié)構(gòu)部分碎片化,可能是在凍藏期間冰晶對面筋蛋白的結(jié)構(gòu)造成了破壞,從而在微觀上表現(xiàn)出結(jié)構(gòu)的變化[16]100-105。
粉碎、揉面、擠壓等機(jī)械處理對面筋蛋白結(jié)構(gòu)及其理化性質(zhì)有重要的影響。超微粉碎技術(shù)是一類利用機(jī)械作用力粉碎物料的加工技術(shù),采用超微粉碎技術(shù)處理之后,面筋蛋白的粒度、二級結(jié)構(gòu)發(fā)生顯著變化,總巰基含量降低,分子柔性、起泡性和乳化性顯著提高(見表3)。經(jīng)超微粉碎面筋蛋白粒度由109.35 μm 減小到3.60 μm,二級結(jié)構(gòu)中β-折疊和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)占比上升,α-螺旋和β-轉(zhuǎn)角含量顯著下降,面筋蛋白的起泡能力、泡沫穩(wěn)定性、乳化活性和乳化穩(wěn)定性分別提高了50.0%,20.0%,6.0%,1.1%。當(dāng)面筋蛋白粒度為5 μm左右時(shí),面筋蛋白柔性顯著增加、溶解度及消化性能得以提高[23]。球磨技術(shù)是一種新型的超微粉碎技術(shù),物料在球磨處理過程中,受到碰撞、剪切、摩擦等機(jī)械作用,粒徑減小、蛋白分子結(jié)構(gòu)受到破壞、功能特性發(fā)生改變[24]。Liu等[25]采用球磨處理小麥之后,面筋蛋白的結(jié)構(gòu)和功能性質(zhì)均有不同程度的改變。面筋蛋白的二級結(jié)構(gòu)呈現(xiàn)有序向無序的轉(zhuǎn)變趨勢,α-螺旋和β-折疊含量降低,β-轉(zhuǎn)角含量上升;隨著研磨時(shí)間的延長(≥20 min),面筋蛋白分子鏈進(jìn)一步展開、二硫鍵含量顯著降低,蛋白質(zhì)表面疏水性、發(fā)泡能力和溶解度持續(xù)增高。通過掃描電鏡觀察,發(fā)現(xiàn)球磨處理后的面筋蛋白破碎、表面粗糙、呈碎片狀結(jié)構(gòu),球磨處理破壞了面筋蛋白的表面結(jié)構(gòu)。
表3 機(jī)械處理對面筋蛋白結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的影響
揉面是制作面條、饅頭、油條等食品的關(guān)鍵工藝,對面制品的品質(zhì)有決定性的影響。揉面可以促進(jìn)面筋蛋白的交聯(lián),穩(wěn)定面筋網(wǎng)絡(luò)的結(jié)構(gòu),提高面團(tuán)硬度、彈性和黏性。揉面初期、中期(0~8 min),面團(tuán)中二硫鍵含量增加、水合作用增強(qiáng)、疏水作用力顯著下降,二級結(jié)構(gòu)中β-折疊含量增加32.34%、無規(guī)卷曲降低56.52%,蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)趨于穩(wěn)定,隨著揉面時(shí)間延長,面筋蛋白交聯(lián)程度不斷增加。揉面后期(10~15 min)各個(gè)指標(biāo)趨于穩(wěn)定,或有不同程度的升高或降低[26-27]。
擠壓技術(shù)是一種常見的食品加工技術(shù),其是在高溫、高壓條件下,經(jīng)過剪切處理,形成一定形狀或組織狀態(tài)產(chǎn)品的加工技術(shù)。擠壓技術(shù)具有成本低、能耗少、工藝簡單等特點(diǎn),適合連續(xù)、高效的工業(yè)化生產(chǎn),在谷物類、豆類農(nóng)產(chǎn)品加工中被大量應(yīng)用[35-36]。天然蛋白質(zhì)受到擠壓時(shí),其蛋白質(zhì)分子會呈現(xiàn)鏈伸展、團(tuán)聚、聚集、交聯(lián)等微觀結(jié)構(gòu)的變化。
面筋蛋白在擠壓過程中由于受到高溫、高壓和剪切力的作用,蛋白分子的高級結(jié)構(gòu)、溶解性降低、消化率和致敏性等性質(zhì)均會發(fā)生改變。對小麥面筋蛋白進(jìn)行擠壓處理,其二級結(jié)構(gòu)中部分α-螺旋、β-折疊和無規(guī)卷曲含量降低,β-轉(zhuǎn)角含量升高,可能是在擠壓過程中部分二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了轉(zhuǎn)化[28]。二硫鍵是穩(wěn)定蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的主要作用力之一,面筋蛋白分子中的二硫鍵含量隨擠壓溫度(140~180 ℃)升高而降低、自由巰基含量則隨溫度的升高而增大,表明面筋蛋白的三級結(jié)構(gòu)隨擠壓溫度的升高而加速改變[29]。面筋蛋白經(jīng)擠壓處理之后會發(fā)生蛋白質(zhì)聚集反應(yīng),其機(jī)理在于:面筋蛋白質(zhì)在擠壓過程中受到壓力、熱的作用,破壞了維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的作用力,如氫鍵、范德華力等,使蛋白質(zhì)分子鏈伸展,暴露出疏水性基團(tuán)、硫醇基團(tuán),然后通過分子間二硫鍵使蛋白質(zhì)形成聚集體并逐漸增大[30]。在擠壓過程中,面筋蛋白與其他成分如淀粉、脂質(zhì)等形成復(fù)合物,產(chǎn)生新的結(jié)構(gòu)如擠壓過程中蛋白質(zhì)與脂肪形成脂肪—蛋白復(fù)合體、面筋蛋白—淀粉復(fù)合體,形成了緊密的結(jié)構(gòu),提高了產(chǎn)品的品質(zhì)[37-38]。面筋蛋白擠壓后溶解性降低,有學(xué)者[31]認(rèn)為是擠壓造成面筋蛋白質(zhì)變性,蛋白質(zhì)表面的疏水性氨基酸殘基由內(nèi)部暴露后增加,降低了面筋蛋白的溶解性;Raffael等[32]和Liu等[33]認(rèn)為,是擠壓使面筋蛋白分子聚集、相對分子量增加造成的。擠壓處理后面筋蛋白消化率的增加,可能是面筋蛋白在擠壓過程中高級結(jié)構(gòu)被破壞,蛋白質(zhì)伸展、變性,增加了蛋白酶分解的位點(diǎn),提高了消化率[34];Shivendra等[39]推測,擠壓處理破壞了面粉中的抗?fàn)I養(yǎng)因子,尤其是蛋白酶抑制劑的失活,進(jìn)而提高了面筋蛋白的消化率。
目前,國內(nèi)關(guān)于擠壓對于面筋蛋白的研究聚焦于擠壓加工工藝的優(yōu)化、擠壓對面制品品質(zhì)的影響方面,對于面筋蛋白的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)的影響還需進(jìn)一步研究。
面團(tuán)發(fā)酵是一類利用乳酸菌、酵母菌等微生物在增殖過程中產(chǎn)生氨基酸、短鏈脂肪酸等各類代謝產(chǎn)物、改善面制品的營養(yǎng)風(fēng)味與質(zhì)構(gòu)等品質(zhì)的傳統(tǒng)加工技術(shù)[40]。發(fā)酵引起面筋蛋白分子的水解,改變了面筋蛋白的二級結(jié)構(gòu)和面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)、水合能力和面團(tuán)的持氣性。Siddiqi等[41]和Carlo等[42]研究發(fā)現(xiàn),在乳酸菌或酵母菌發(fā)酵過程中產(chǎn)酸,降低了環(huán)境的pH、活化了內(nèi)源性蛋白酶天冬氨酸蛋白酶、羧肽酶,將蛋白水解產(chǎn)生多肽、寡肽、氨基酸等活性成分,蛋白的水解程度與發(fā)酵時(shí)間呈正相關(guān)。韓紅超等[43]研究發(fā)現(xiàn),隨著發(fā)酵時(shí)間的延長(60~90 min),麥醇溶蛋白二級結(jié)構(gòu)中的無規(guī)卷曲含量下降,β-轉(zhuǎn)角含量增加,α-螺旋和β-折疊含量相對穩(wěn)定;麥谷蛋白中的β-折疊含量先升后降,β-轉(zhuǎn)角含量則呈相反的變化(見表4)。面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)也隨著面團(tuán)適度發(fā)酵(1.0 h)變得穩(wěn)定[44]。面筋蛋白在面團(tuán)發(fā)酵初期形成粗糙、疏松、不連續(xù)、不均勻的面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),隨著發(fā)酵時(shí)間的延長,面筋蛋白進(jìn)一步展開、聚集,面筋網(wǎng)絡(luò)強(qiáng)度、穩(wěn)定性、延展性和黏彈性均得到增加,從而提高了面團(tuán)的強(qiáng)度和黏彈性[48-49]。然而在長時(shí)間(12 h)發(fā)酵后,微生物發(fā)酵產(chǎn)生的酸化造成面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)被破壞,降低了面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)強(qiáng)度,導(dǎo)致濕面筋無法洗出;隨著發(fā)酵時(shí)間的延長,面筋蛋白中二硫鍵含量呈先升后降,游離巰基含量呈上升趨勢,二硫鍵的斷裂造成面筋含量與質(zhì)量的降低[50]。面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)強(qiáng)度減弱,提高了面團(tuán)的持氣性[51-52]。許可等[44]研究發(fā)現(xiàn),發(fā)酵能夠提高面筋蛋白的水合能力,麥醇溶蛋白的水合能力在發(fā)酵60~90 min范圍內(nèi)得到增強(qiáng)。目前國內(nèi)外聚焦于面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)和面筋蛋白與其他組分的相互作用研究,關(guān)于面筋蛋白在新型發(fā)酵加工工藝中的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的變化規(guī)律還有待于進(jìn)一步探索。
表4 發(fā)酵對面筋蛋白結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的影響
面筋蛋白在加工過程中的變化是影響面制品品質(zhì)的關(guān)鍵,面筋蛋白分子鏈伸展、面筋蛋白分子內(nèi)、分子間二硫鍵和疏水相互作用是形成面筋空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的主要因素,能影響這些因素的加工方式均與面筋的形成性質(zhì)相關(guān)。如:油炸能促進(jìn)面筋蛋白分子斷裂后再以二硫鍵、疏水相互作用進(jìn)行聚合,增強(qiáng)面筋蛋白的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu);蒸煮、油炸、焙烤、微波處理、揉面和擠壓加工均能促進(jìn)面筋的形成;冷凍和發(fā)酵則破壞面筋的形成。面筋蛋白經(jīng)不同的加工處理,能提高或降低面筋蛋白的功能性質(zhì),因此研究面筋蛋白在不同加工條件下的變化機(jī)理及調(diào)控方法對于改善、提高面制品品質(zhì)有重要的意義。
目前國內(nèi)外有關(guān)面筋蛋白的研究主要聚焦于加工方式、共存成分、外源添加物對面筋蛋白結(jié)構(gòu)、性質(zhì)以及面制品品質(zhì)的影響,隨著加工技術(shù)方法的革新,未來關(guān)于面筋蛋白的研究可以從以下方向進(jìn)行:① 新的加工方法對于面筋蛋白結(jié)構(gòu)、性質(zhì)與面制品品質(zhì)的影響;② 不同加工技術(shù)對于面筋蛋白與共存成分的相互作用、對面筋蛋白營養(yǎng)與安全的影響機(jī)制,以及相應(yīng)的調(diào)控方法和手段;③ 深入研究加工方法影響面筋蛋白結(jié)構(gòu)和功能的機(jī)理,建立加工方法、面筋蛋白結(jié)構(gòu)與性質(zhì)、面制品品質(zhì)調(diào)控方法三者之間的聯(lián)系,用于指導(dǎo)面制品加工。